ПОЗНАВАТЕЛЬНОЕ

Оси и плоскости тела человека - Тело человека состоит из определенных топографических частей и участков, в которых расположены органы, мышцы, сосуды, нервы и т.д.

Отёска стен и прирубка косяков - Когда на доме не достаёт окон и дверей, красивое высокое крыльцо ещё только в воображении, приходится подниматься с улицы в дом по трапу.

Дифференциальные уравнения второго порядка (модель рынка с прогнозируемыми ценами) - В простых моделях рынка спрос и предложение обычно полагают зависящими только от текущей цены на товар.

РАЗДЕЛ 6. ФЕРМЕНТЫ ЖИВОТНОГО ОРГАНИЗМА

Предыдущая 1 2 345 6 7 8 9 10 11 12 13 Следующая

Пищеварительные ферменты

Пищеварительные ферменты – это энзимы, катализирующие процессы гидролиза пищевых веществ. К ним относятся протеолитические ферменты.

Пищеварительные протеолитические ферменты

Протеолиз – это гидролиз белков. Протеолитические пищеварительные ферменты (протеазы} – ферменты, катализирующие гидролиз белков. Протеолитические ферменты относятся к классу гидролаз. Протеазы подразделяются на протеиназы (полипептидазы) и пептидазы.

Протеиназами (полипептидазами) называются ферменты, катализирующие гидролиз белков и полипептидов, пептидазами – ферменты, катализирующие гидролиз олигопептидов.

Кроме того, протеазы подразделяются на эндопептидазы и экзопептидазы. Эндопептидазы – это протеазы, катализирующие разрыв внутри пептидной цепочки, экзопептидазы – ферменты, катализирующие отщепление концевых аминокислот. К эндопептидазам относятся пепсин, трипсин и др., к экзопептидазам – карбоксипептидаза, аминопептидаза.

К протеолитическим ферментам относятся ферменты желудка (пепсин, парапепсин, гастриксин, химозин) и ферменты кишечника (трипсин, химотрипсин, аминопептидаза, ди-, три-, тетра- и карбокси-пептидаза,эластаза).

Коллаген в организме человека не гидролизуется, так как фермент коллагеназа отсутствует.

Ферменты желудка

Толщина слизистой оболочки желудка от 1,5 до 2,5 мм, она покрыта слоем специальных железистых клеток, которые выделяют слизеподобный секрет. В более глубоких слоях слизистой оболочки расположены железы, состоящие из главных и обкладочных клеток. Эти железы вырабатывают желудочный сок, содержащий ферменты и соляную кислоту.

В слизистой желудка образуются биологически активные вещества (гормон гастрин, олигопептиды), оказывающие возбуждающее действие на нейроны продолговатого мозга, что усиливает активность желудочных желез.

Пепсин (от греч. pepsis – пищеварение) – протеиназа, входящая в состав желудочного сока, – вырабатывается обкладочными клетками слизистой оболочки желудка, относится к гидролазам. Молекула пепсина представляет собой одну полипептидную цепь, содержащую 327 аминокислотных остатков. Пепсин получают в виде белковых кристаллов. Молекулярная масса пепсина – 34 644. Кристаллический пепсин обладает высокой каталитической активностью, 1 г пепсина за 2 ч створаживает 100 000 л молока или растворяет 50 кг сваренного яичного белка. Активатором пепсина являются ионы водорода (НС1) и сам пепсин. Профермент пепсина – пепсиноген.

Н⁺, пепсин

Пепсиноген Пепсин

Пепсин гидролизует не только белки, но поли- и олигопептиды (основной субстрат – белок), а также пептидные связи, образованные аминными группами ароматических аминокислот. Оптимум рН для пепсина 1,5–2,5.

Для определения активности пепсина используется метод Пятницкого (экспресс-метод). В основе метода лежит способность пепсина створаживать белок молока – казеиноген. Створаживание молочно-ацетатной смеси пепсином при рН 4,9 и температуре 25 °С происходит пропорционально его способности переваривать белок. За единицу активности пепсина принимают количество пепсина (в мг), которое при рН 4,9-5,0 и температуре 25 °С створаживает 5 см³ молочно-ацетатной смеси (данная единица соответствует 0,010 мг кристаллического пепсина). Желудочный сок в норме содержит в 1 см³ 40–60 единиц пепсина, т. е. в 1 см³ желудочного сока должно быть 0,4–0,6 мг пепсина.

Гастриксин (от греч. gastros – желудок) – фермент, входящий в состав желудочного сока, вырабатывается слизистой желудка. Относится к гидролазам, является протеиназой. Оптимум рН 3,5–4,0. Профермент гастриксина – гастриксиноген. Активатором гастриксина являются ионы Н⁺ (НС1), субстратом – белки, продуктами гидролиза – полипептиды.

Парапепсин – фермент, входящий в состав желудочного сока, вырабатывается обкладочными клетками слизистой оболочки желудка. Парапепсин относится к гидролазам, является протеиназой. Активируется ионами Н⁺ (НС1). Субстратом для парапепсина является белок гемоглобин, продуктами гидролиза – полипептиды.

Желатиназа – гидролаза, присутствующая в желудочном соке гидролизует полипептид желатину. Является протеиназой.

Химозин (от греч. chymos – сок) – протенназа, вырабатываемая слизистой желудка. Другие названия фермента – реннин, сычужный фермент, лабфермент. Характерен для детского организма. Активатором являются ионы Н⁺, зимогеном – химозиноген, субстратом – белки молока. В промышленности химозин получают из сычуга (четвертый отдел желудка теленка), в котором содержится сычужный фермент, створаживающий молоко. Его также применяют в качестве створаживающего средства при изготовлении сыров. Сычужный фермент превращает белок молока казеиноген в сгусток казеината кальция. Очищенный сычужный фермент получают в виде кристаллов, он обладает высокой каталитической активностью: одна часть фермента при рН 6,2 и температуре 37 °С свертывает 4 550 000 частей молока.

Ферменты кишечника

Кишечный сок – пищеварительный сок, выделяемый либеркюновыми железами слизистой оболочки кишечника. За сутки выделяется 2 л кишечного сока.

Кишечный сок – это бесцветная мутноватая жидкость, рН > 7. В состав сока входят следующие протеолитические ферменты: карбокси-, амино-, ди-, три-, тетрапептидаза.

Кишечный сок содержит энтерокиназу, которая является активатором всех протеолитических ферментов панкреатического сока.

Панкреатический (поджелудочный) сок – пищеварительный сок поджелудочной железы. За сутки вырабатывается 0,8 л панкреатического сока, который поступает в двенадцатиперстную кишку.

Секреция поджелудочного сока начинается через 2–3 мин после приема пищи и продолжается 6–14 ч, при приеме жирной пищи происходит более продолжительное сокоотделение.

Панкреатический сок является бесцветной прозрачной жидкостью, имеет рН 7,8–8,7. Протеолитическими ферментами панкреатического сока являются трипсин, химотрипсин, карбоксипептидаза.

Трипсин (от греч. thrypsis – разжижение) – протеиназа, которая входит в состав панкреатического сока, выделяемого поджелудочной железой и поступающего по протокам в тонкий кишечник. Молекулярная масса трипсина 24 000. Изоэлектрическая точка соответствует рН 10, оптимум рН 8–9 (физиологический диапазон рН тонкого кишечника 7,8–8,2).

Трипсин гидролизует преимущественно пептидные связи, в которых участвует карбоксильная группа лизина или аргинина. Зимогеном трипсина является трипсиноген. В 1899 г. Шеповальников, сотрудник лаборатории академика И.П. Павлова, установил, что в пищеварительном соке трипсин присутствует в виде профермента трипсиногена. Активация трипсина происходит в двенадцатиперстной кишке. Активаторами трипсина являются трипсин и энтерокиназа. Активированный трипсин в свою очередь является активатором всех протеолитических ферментов в полости двенадцатиперстной кишки. В процессе активации из одной молекулы трипсина отщепляется одна молекула гексапептида.

Химотрипсин (от греч. сhymosз – сок + thrypsis – разжижение) – пищеварительный протеолитический фермент, входит в состав панкреатического сока. Проферментом химотрипсина является химотрипсиноген, активатором – энтерокиназа и трипсин. Химотрипсин относится к классу гидролаз, является протеиназой. Оптимум рН 7,8–8,2. Субстратами для химотрипсина являются полипептиды, продуктами гидролиза - олиго-пептиды. Химотрипсин расщепляет пептидные связи между ароматическими аминокислотами, а также связи, которые не были гидролизованы трипсином. Для активного центра химотрипсина характерно наличие остатков таких аминокислот, как серин, гистидин, аспарагиновая кислота.

Карбоксипептидаза (карбоксиполипептидаза) – пищеварительная гидролаза – вырабатывается поджелудочной железой и входит в состав панкреатического сока. Субстратом для карбоксипептидазы являются олигопептиды, содержащие С-концевые аминокислоты (концевые аминокислоты, содержащие свободную группу –СООН). Карбоксипептидазы отщепляют С-концевые аминокислоты по следующей схеме:

Шифр карбоксипептидаз – 3.4.12.

Одним из представителей является карбоксипептидаза А (КФ 3.4.12.2), которая по классификации относится к металлоферментам. Молекулярная масса – 35 000, 1 моль содержит 1 моль Zn²⁺ на 1 моль белка. Содержится в кишечнике, выделена в виде кристаллов. Используется в карбоксипептидазном методе определения аминокислотной последовательности в белковой молекуле.

Аминопептидаза – пищеварительный гидролитический фермент, вырабатываемый слизистой кишечника, входит в состав кишечного сока. Катализирует отщепление N-концевых аминокислот – аминокислот, находящихся на конце полипептидной цепи и содержащих свободную аминогруппу –NH₂.

Аминопептидазы имеют шифр 3.4.11.

Схема действия

Одним из представителей является широко распространенная в природе лейцинаминопептидаза (КФ 3.4.11.1). Данный фермент содержит Zn, гидролизует соединения, имеющие N-концевую аминокислоту лейцин (пептиды, амиды).

Тетра-, три- и дипептидазы – ферменты, которые расщепляют тетра-, три- и дипептиды до аминокислот, относятся к пептидазам.

Эрепсин – смесь аминопептидаз и тетра-, три-, дипептидаз – входит в состав кишечного сока.

Энтерокиназа – специфичный активатор трипсиногена и химот-рипсиногена. Синтезируются кишечными эпителиоцитами. С помощью желчных кислот энтерокиназа попадает в просвет кишечника, поэтому активация происходит и в полости и мембранно.

На участке между лизином и изолейцином энтерокиназа строго избирательно отщепляет пептид из шести молекул (гексапептид). Она "узнает" последовательность аминокислотных остатков изолейцин – валин – глицин.

Предыдущая 1 2 345 6 7 8 9 10 11 12 13 Следующая