 ПОЗНАВАТЕЛЬНОЕ Сила воли ведет к действию, а позитивные действия формируют позитивное отношение Как определить диапазон голоса - ваш вокал Игровые автоматы с быстрым выводом Как самому избавиться от обидчивости Противоречивые взгляды на качества, присущие мужчинам Вкуснейший "Салат из свеклы с чесноком" Натюрморт и его изобразительные возможности Применение, как принимать мумие? Мумие для волос, лица, при переломах, при кровотечении и т.д. Как научиться брать на себя ответственность Зачем нужны границы в отношениях с детьми? Световозвращающие элементы на детской одежде Как победить свой возраст? Восемь уникальных способов, которые помогут достичь долголетия Классификация ожирения по ИМТ (ВОЗ) Глава 3. Завет мужчины с женщиной
Оси и плоскости тела человека - Тело человека состоит из определенных топографических частей и участков, в которых расположены органы, мышцы, сосуды, нервы и т.д.
| Коферменты ФМН (РММ) и ФАД (РАО)
По своей химической природе флавинмононуклеотид (ФМН) является мононуклеотидом, а флавинадениндинуклеотид (ФАД) – динуклеотидом (состоит из АМФ + ФМН). ФАД (ФМН) содержит витамин В2 (рибофлавин). Ферменты, содержащие в своем составе ФАД, называются флавиновыми или флавопротеидными. В клетках находится около 60 флавопротеидов. Флавиновые ферменты – аэробные дегидрогеназы, относятся к оксидоредуктазам.
Биологическая роль флавиновых ферментов заключается в том, что они катализируют аэробные окислительно-восстановительные реакции в живых системах, например, окисляют восстановительные коферменты – НАД Н2, НАДФ Н2, несущие Н2 в дыхательной цепи.
Тиоловые коферменты К тиоловым коферментам относится кофермент ацилирования (КоА, СоА, НSСоА), биологическая роль которого заключается в переносе ацильных группировок. Если КоА переносит ацетил (СН3СО–), то он называется коферментом ацетилирования. В состав КоА входит витамин В3 (пантотеновая кислота):
Ацильные группы переносятся КоА за счет сложноэфирной связи кофермента А с тиоловой группой –SН. Биологическая роль кофермента ацетилирования заключается в том, что он является: 1) ключевым веществом промежуточного метаболизма, переносчиком групп СН3СО–, которые вступают в цикл Кребса для окисления до Н2О и СО2 и генерации энергии; 2) коферментом, участвующим в биосинтезе и распаде жирных кислот до аминокислот.
РАЗДЕЛ 4. ФИЗИКО-ХИМИЧЕСКИЕ СВОЙСТВА ФЕРМЕНТОВ
Ферменты – это высокомолекулярные соединения, амфотерные электролиты, характерными свойствами которых являются: - гидрофильность; - высаливание; - денатурация; - свойства коллоидных систем; - оптимум рН; - температурный оптимум; - высокая специфичность действия; - активация и ингибирование ферментов.
Влияние температуры на активность ферментов
Ддя ферментативных реакций справедливо правило Вант-Гоффа: с повышением температуры на 10 °С скорость реакции возрастает в 2–4 раза:
где Vt2 – скорость при температуре t2; Vt1– скорость при температуре t1; Δt= t2 – t1; γ = 2–4 – температурный коэффициент. Данная зависимость сохраняется до определенного температурного уровня – температурного оптимума. Для большинства ферментов температурный оптимум находится в диапазоне 35...45 °С. Повышение температуры выше оптимума приводит к снижению активности фермента, при t > 70 °С фермент инактивируется, т. е. теряет биологическую активность. Так как фермент является белком, то при повышении температуры происходит его денатурация, меняется структура активного центра, в результате фермент не может реагировать с субстратом. Исключением являются миокиназа, которая проявляет активность при 100 °С, и каталаза, активная при 0 °С.
Оптимум рН Ферменты проявляют максимальную активность при оптимальном физиологическом диапазоне рН (см. приложение). Например, оптимум рН для сахаразы – 6,2, для пепсина – 1,5–2,5.
Обратимость действия
Некоторые ферменты могут катализировать прямую и обратную реакции.
Специфичность (избирательность) действия Фермент может катализировать одну или несколько близких по природе химических реакций. В основе специфичности лежит гипотеза Э. Фишера: строгое соответствие структуры субстрата и активного центра, как ключ к замку. Специфичность может быть относительной и абсолютной. Относительная специфичность характерна для ферментов, действующих на определенный тип связи. К ферментам с относительной специфичностью относятся эстеразы (гидролиз по местоположению эфирных связей) и протеиназы (гидролиз пептидной связи). Абсолютная специфичность (абсолютная избирательность) заключается в том, что фермент катализирует превращение только одного субстрата конкретной структуры. Например: Е S Сахараза Сахароза Аргиназа Аргинин
К абсолютной специфичности относится и стереохимическая специфичность, т. е. воздействие фермента на определенный стереоизомер. Активация фермента. Активаторы. Ингибирование. Ингибиторы Активацией называется увеличение активности ферментов, активаторами – вещества, повышающие активность ферментов.
Активаторами могут быть ионы металлов (Na+, К+, Мg2+). Одним из видов процесса активации является процесс самоактивации ферментов. Ферменты имеют проферменты (зимогены) –неактивные формы ферментов, когда активный центр замаскирован дополнительным участком пептидной цепи, в результате чего субстрат не может подойти к активному центру. Превращение зимогена в активный фермент в результате удаления участка пептидной цепи и освобождения активного центра называется самоактивацией.
Понижение скорости ферментативной реакции под воздействием ингибиторов называется ингибированием, соответственно ингибиторы –это вещества, которые угнетают действие ферментов. Ингибиторами являются ионы тяжелых металлов, кислоты, щелочи, спирты и др. Ингибирование может быть как обратимым, так и необратимым. При необратимом ингибировании фермент теряет свою активность полностью в связи с разрушением структуры (денатурацией). К ингибиторам относятся денатурирующие физические и химические факторы. Обратимое ингибирование – это обратимое взаимодействие фермента с субстратом. Обратимое ингибирование может быть конкурентным и неконкурентным. При конкурентном обратимом ингибировании происходит "конкуренция" между субстратом и ингибитором за взаимодействие с активным центром фермента. Субстрат и ингибиторы – структурные аналоги. Ингибитор (У), конкурируя с субстратом (S), образует с ферментом (Е) ингибиторно-ферментный комплекс (ЕУ):
Е + S + У ↔ ЕУ + S ннгибнторно- ферментный комплекс
Неконкурентное, или аллостерическое (от греч. allos – другой), Ингибирование основано на том, что ингибитор не является структурным аналогом субстрата и соединяется не с активным, а с аллостерическим центром, в результате чего происходит изменение структуры фермента, и активный центр не может присоединить субстрат. Важную роль в регуляции действия ферментов играет их компартментация, т. е. локализация в субклеточных структурах.
|
,