 ПОЗНАВАТЕЛЬНОЕ Сила воли ведет к действию, а позитивные действия формируют позитивное отношение Как определить диапазон голоса - ваш вокал Игровые автоматы с быстрым выводом Как самому избавиться от обидчивости Противоречивые взгляды на качества, присущие мужчинам Вкуснейший "Салат из свеклы с чесноком" Натюрморт и его изобразительные возможности Применение, как принимать мумие? Мумие для волос, лица, при переломах, при кровотечении и т.д. Как научиться брать на себя ответственность Зачем нужны границы в отношениях с детьми? Световозвращающие элементы на детской одежде Как победить свой возраст? Восемь уникальных способов, которые помогут достичь долголетия Классификация ожирения по ИМТ (ВОЗ) Глава 3. Завет мужчины с женщиной
Оси и плоскости тела человека - Тело человека состоит из определенных топографических частей и участков, в которых расположены органы, мышцы, сосуды, нервы и т.д.
| Коферменты, простетические группы, ионы металлов
В настоящее время получены неопровержимые экспериментальные доказательства белковой природы ферментов. Единственным исключением из этого положения является обнаружение у молекулы ряда предшественников РНК ферментативной активности, получившей название рибозима и катализирующей самосплайсинг, то есть отщепление интронных нетранслируемых последовательностей от предшественника РНК. Ферменты, как и все белки, обладают рядом свойств, характерных для высокомолекулярных соединений: амфотерностью, электрофоретической подвижностью и неспособностью к диализу через полупроницаемые мембраны. Подобно белкам, ферменты имеют большую молекулярную массу: от десятков тысяч до нескольких миллионов Да. Им присущи все особенности структурной организации белковых молекул (первичный, вторичный, третичный и четвертичный уровни организации). В природе существуют как простые, так и сложные ферменты. Большинство природных ферментов относится к классу сложных белков, содержащих помимо полипептидных цепей какой-либо небелковый компонент (кофактор), присутствие которого является абсолютно необходимым для каталитической активности. Кофакторы могут иметь различную химическую природу и различаться по прочности связи с полипептидной цепью (рис. 1.4.1).
Рис. 1.4.1. Структура ферментов Если константа диссоциации сложного фермента настолько мала, что в растворе все полипептидные цепи оказываются связанными со своими кофакторами и не разделяются при выделении и очистке, то такой фермент получает название холофермента(холоэнзима), а кофактор – название простетической группы, рассматривающейся как интегральная часть молекулы фермента (например, FAD, FMN, биотин, липоевая кислота). Полипептидную часть фермента принято называть апоферментом. Если же дополнительная группа легко отделяется от апофермента при диализе, в этом случае она называется коферментом (например, NAD+, NADP+). Кроме этого, роль кофактора могут выполнять металлы: Mg2+, Мn2+, Са2+ и др. Химическая природа кофакторов, их функции в ферментативных реакциях очень разнообразны. Согласно одной из классификаций все коферменты и простетические группы делят на 2 группы: 1. производные витаминов (табл. 1.4.1); 2. невитаминные кофакторы.
Таблица 1.4.1. Важнейшие коферменты и простетические группы ферментов
К невитаминным кофакторам относят следующие соединения: НS-глутатион, АТР, липоевую кислоту, производные нуклеозидов (уридинфосфат, цитидинфосфат, фосфоаденозинфосфосульфат), порфиринсодержащие вещества и др. К ним же могут быть отнесены тРНК, которые в составе ферментов аминоацил-тРНК-синтетаз принимают активное участие в транспортировке аминокислот в рибосому, где осуществляется синтез белка. Следует отметить одну отличительную особенность двухкомпонентных) ферментов: ни кофактор отдельно (включая большинство коферментов), ни сам по себе апофермент каталитической активностью не наделены, и только их объединение, протекающее не хаотично, а в соответствии с программой их структурной организации, обеспечивает быстрый ход химической реакции.
Классификация кофакторов
Все кофакторы (коферменты и простетические группы) – это низкомолекулярные органические соединения, как правило, содержащие систему p-связей и гетероатомы. В настоящее время принята классификация кофакторов по функциональному признаку. В соответствии с этим все кофакторы делят на три группы: 1. кофакторы окислительно-восстановительных процессов: никотинамидадениндинуклеотид(фосфат) (NAD, NADР), флавинмононуклеотид (FMN), флавинадениндинуклеотид (FAD), железопорфирины, убихинон, аскорбиновая кислота. Эти кофакторы связаны с классом оксидоредуктаз; 2. кофакторы переноса групп: нуклеозидфосфаты, фосфаты сахаров, коэнзим А (СоА, HSCoA, фолиевая кислота, пиридоксальфосфат. Эти кофакторы связаны с классом трансфераз; 3. кофакторы процессов синтеза, изомеризации и расщепления С-С связей: тиаминдифосфат, биотин, глутатион, кобамидные коферменты. Эти кофакторы связаны с ферментами классов лиаз, изомераз и лигаз и представляют самую малочисленную группу кофакторов.
Функции кофакторов
Условно можно выделить две функции кофакторов: 1. Непосредственное участие в каталитическом превращении субстрата одним ферментным белком. При этом кофактор может функционировать либо как катализатор, который регенерируется после каждого акта превращения субстрата (пиридоксаль-5-фосфат, тиаминдифосфат, FMN, FAD, биотин и др.), либо как косубстрат (NAD, NADF и др.). В последнем случае регенерация исходной формы кофермента осуществляется другим ферментом в сопряжённой реакции. 2. Активация и перенос молекулы субстрата (или её части) от одного фермента к другому. В этом варианте первоначально субстрат реагирует с коферментом в активном центре фермента таким образом, что образуется новое реакционноспособное производное субстрата, которое, однако, достаточно устойчиво в водной среде (ацилкофермент А, нуклеозиддифосфосахара, производные тетрагидрофолиевой кислоты, содержащие одноуглеродный остаток). Затем образовавшееся производное субстрата связывается с другим ферментом, в активном центре которого и осуществляется каталитическое превращение субстрата с одновременной (или последующей) регенерацией кофактора.
|
