 ПОЗНАВАТЕЛЬНОЕ Сила воли ведет к действию, а позитивные действия формируют позитивное отношение Как определить диапазон голоса - ваш вокал Игровые автоматы с быстрым выводом Как самому избавиться от обидчивости Противоречивые взгляды на качества, присущие мужчинам Вкуснейший "Салат из свеклы с чесноком" Натюрморт и его изобразительные возможности Применение, как принимать мумие? Мумие для волос, лица, при переломах, при кровотечении и т.д. Как научиться брать на себя ответственность Зачем нужны границы в отношениях с детьми? Световозвращающие элементы на детской одежде Как победить свой возраст? Восемь уникальных способов, которые помогут достичь долголетия Классификация ожирения по ИМТ (ВОЗ) Глава 3. Завет мужчины с женщиной
Оси и плоскости тела человека - Тело человека состоит из определенных топографических частей и участков, в которых расположены органы, мышцы, сосуды, нервы и т.д.
| Посттрансляционная модификация белка
Полипетидная цепь – первичный продукт биосинтеза белка – часто подвергается химическим превращениям, изменяющим ее ковалентную структуру. Такие превращения могут происходить как в процессе трансляции (котрансляционная модификация), так и после её окончания, нередко уже после сформирования пространственной структуры белка. Многообразие этих реакций, завершающих созревание белка или видоизменяющих его функциональные свойства, очень велико – их число достигает 300-400. Иногда реакции посттрансляционной модификации называют nроцессингом. (от англ. processing – обработка), подчеркивая этим, что они как бы завершают биосинтез белка. Этот термин не вполне точен, поскольку некоторые реакции, например фосфорилирование, могут происходить с одной и той же молекулой неоднократно, регулируя ее активность, другие, вероятно, служат сигналом к расщеплению белка. Обычно реакции посттрансляционной модификации катализируются специфическими ферментами,хотя известны и внутримолекулярные превращения белков, происходящие без участия «внешних» ферментов. Реакции посттрансляционной модификации, как правило, имеющие функциональный смысл, направленность, принято отличать от более или менее случайных повреждающих реакций, также весьма многочисленных, которые происходят с белками in vivo, отражаясь на их структурной целостности и функциональных свойствах. К ним относят, например, реакции окисления, случайный протеолиз и некаталитическое дезамидирование белка, присоединение глюкозы к аминогруппам некоторых белков, в частности гемоглобина, при ее повышенном содержании в крови при диабете и т.п. Реакции посттрансляционной модификации являются нематричными процессами, они не кодируются непосредственно, поэтому нередко протекают неполно, что приводит к образованию множественных форм того или иного белка – продуктов частичного превращения. Каков функциональный смысл реакций посттрансляционной модификации? На этот вопрос в обобщенной форме можно дать следующий ответ. Во-первых, несмотря на удивительное богатство структур, образуемых аминокислотными остатками и их ансамблями в пространственной структуре белка, это многообразие далеко не безгранично. Разумеется, образование комплексов с кофакторами (металлами, коферментами и т.п.) резко расширяет функциональные возможности белка. Однако и этот путь не всегда оказывается достаточным. В таких случаях структурная палитра белка может быть обогащена путем направленного преобразования боковых цепей тех или иных аминокислотных остатков, а иногда и молекулы в целом. Во-вторых, что не менее важно, некоторые реакции посттрансляционной модификации, в особенности обратимые, позволяют управлять активностью белка или целых групп белков в ответ на изменяющиеся потребности клетки. Заметим, что реакции посттрансляционной модификации в отличие от предшествующих им стадий трансляции очень индивидуальны, иногда свойственны только одному белку – к таким относятся, например, гидроксилирование остатков пролина в коллагене, иодирование тиреоглобулина и некоторые другие. Специфичность посттрансляционной модификации открывает перспективу избирательного воздействия на процессинг и, следовательно, функцию тех или иных белков.
Роль доменов в пространственной организации Молекул ферментов
Изображенная на рис. 1.3.1. схема описывает стадии сворачивания полипептидной цепи, кодируемой одним геном. Многие белки, однако, возникли в процессе эволюции в результате слияния разных генов; участки полипептидных цепей таких белков, кодируемые разными генами, сворачиваются независимо друг от друга, по разным путям и с разными скоростями, образуя после сворачивания глобулярные структуры, называемые доменами. Рисунок 1.3.1. показывает схему сворачивания белка, состоящего из одного домена. Формирование нативной структуры белков, состоящих из двух или более доменов, усложняется за счет дополнительной стадии – установления специфических контактов между доменами. Ситуация еще более усложняется, когда функционально активна олигомерная форма белка (то есть состоящая из нескольких полипептидных цепей, каждая из которых после сворачивания образует так называемую субъединицу). В этих случаях добавляется еще одна стадия – установление контактов между субъединицами. Нужно отметить, что формирование междоменных и межсубъединичных контактов также может оказать определенное влияние на скорость и эффективность сворачивания полипептидной цепи.
|
