ПОЗНАВАТЕЛЬНОЕ

Оси и плоскости тела человека - Тело человека состоит из определенных топографических частей и участков, в которых расположены органы, мышцы, сосуды, нервы и т.д.

Отёска стен и прирубка косяков - Когда на доме не достаёт окон и дверей, красивое высокое крыльцо ещё только в воображении, приходится подниматься с улицы в дом по трапу.

Дифференциальные уравнения второго порядка (модель рынка с прогнозируемыми ценами) - В простых моделях рынка спрос и предложение обычно полагают зависящими только от текущей цены на товар.

Амінокислотний скор білків коров'ячого молока

1 2 34

Назва амінокислоти	Жіноче молоко, АК^{^[1]}	Коров'яче молоко
АК	С³
Ізолейцин	4,6	4,7
Лейцин	9,3	9,5
Лізин	6,6	7,8
Метіонін + цистин	4,2	3,3
Фенілаланін + тирозин	7,2	10,2
Треонін	4,3	4,4
Триптофан	1,7	1,4
Валін	5,5	6,4
Гістидин	2,6	2,7

^{^[1]} АК - кількість амінокислот на 100 г білка, г; С - скор відносно білків жіночого молока,%.

Пізніше було встановлено, що, крім пептидних зв'язків, при утворенні ланцюга амінокислот, які у своєму складі мають сірку, виникає дисульфідний зв'язок внаслідок окиснення сульфгідрильних груп.

SH SH S -------- S

СН₂ СН₂ СН₂ СН₂

Тепер можна дати визначення, що ж таке білок.

Білок - це высокомолекулярна сполука, яка складається із залишків амінокислот, з'єднаних між собою пептидним зв'язком або дисульфідним містком.

Білки мають одну важливу особливість: кожній амінокислоті в молекулі білка відповідає суворо визначене місце.

Оскільки білок - це високомолекулярна сполука, він має кілька рівнів організації структури своєї молекули.

Амінокислотний склад білка і послідовність розміщення амінокислот в поліпептидних ланцюжках називають первинною структурою білка.

У зв'язку з тим, що амідна група, яка входить до пептидного зв'язку, має атом водню, це забезпечує можливість утворення водневого зв'язку. Він може виникати як між окремими поліпептидними ланцюжками, так і між кільцями одного ланцюга. Чим більше водневих зв'язків утворюється в молекулі білка, тим нижча її енергія, тим вища її стабільність.

Тому поліпептидні ланцюжки прагнуть утворити впорядковані жорсткі -спіралі з максимально можливою кількістю водневих зв'язків. Ці спіралі нагадують різьбу гвинта, на одному витку якого вміщується 3,6 амінокислотного залишку, тобто водневі зв'язки у спіралі виникають через три амінокислоти на четверту.

Але деякі амінокислоти не можуть укластись у спіральну конформацію. Якщо в поліпептидному ланцюгу зустрічається така амінокислота, то спіраль повинна перерватися, а поліпептидний ланцюг у цьому місці мусить набрати якоїсь іншої конформації.

Іншим варіантом з'єднання поліпептидних ланцюгів є виникнення міжмолекулярних водневих зв'язків, які з'єднують сусідні поліпептидні ланцюги або ділянки білкової молекули. При цьому утворюється складчаста β-структура. Поліпептидні ланцюги в цій структурі витягнуті, а пептидні групи лежать в одній площині. Так, наприклад, молекула колагену (білок сполучної тканини м'яса) являє собою три поліпептидні витягнуті ланцюги, з'єднані між собою міжланцюговими водневими зв'язками.

Спіральна або складчаста структура макромолекули, обумовлена утворенням водневих зв'язків, називається вторинною структурою білка.

Міоглобін, гемоглобін, овоальбумін значною мірою побудовані з -спіралей, у той час як β-лактоглобулін, β-хімотрипсин, пепсин - в основному неспіральні.

Цілий ряд властивостей білкової молекули (ферментативна атакованість, термолабільність) залежать від її вторинної структури. Найбільш складні й тонкі особливості структури, які відрізняють один білок від одного, пов'язані з орієнтацією білкової молекули у просторі. Молекули багатьох білків мають округлу форму, тобто спіральні структури укладені або згорнуті в компактні глобули. Таке укладення стабілізується рядом вторинних зв'язків, які виникають між боковими радикалами амінокислотних залишків. До них належать дисульфідні зв'язки, гідрофобні взаємодії (сили Ван-дер-Ваальса) між неполярними радикалами, електростатичні сили взаємодії між полярними групами, сольові зв'язки та ін.

Таким чином, головну роль у стабілізації цього рівня організації макромолекул відіграє не пептидний скелет, а бокові ланцюги амінокислот.

Конфігурація поліпептидної спіралі у просторі визначає третинну структуру білка.

Дослідники вважають, що третинна структура виникає автоматично, як наслідок взаємодії амінокислотних радикалів з молекулами розчинника. При цьому кожна спіраль в певних умовах укладається тільки одним-єдиним способом, набуваючи тієї форми, яка характерна для молекул природного білка.

Третинна структура визначає зовнішню форму білкової молекули (глобулярну чи фібрилярну). Глобулярні білки молока, яйця, міоглобін, фібрилярні - колаген м'яса і риби, кератин волосся, нігтів, фіброїн шовку.

При побудові четвертинної структури білкові субодиниці є ніби «цеглинками», з яких будується значно більша компактна глобула. Як правило, в такі мультимери об'єднуються неактивні молекули, які завдяки саме такій сполуці утворюють функціонально активну одиницю.

Четвертинна структура являє собою більш складну конфігурацію, бо молекула білка складається з кількох субодиниць, кожна з яких займає фіксоване положення у просторі, внаслідок чого білок набуває біологічної активності.

Об'єднання субодиниць в мультимер відбувається самовільно. Число субодиниць (протомерів, які входять у мультимер), різне - від чотирьох (у молекулі гемоглобіну) до кількох тисяч (білок вірусу тютюнової мозаїки). Четвертинна структура утворюється при виникненні ковалентних іонних зв'язків і слабких сил взаємодії між окремими функціональними групами, які містяться на поверхні глобул.

Часто четвертинна структура білка є основою його біологічної активності. Але функціональна активність того чи іншого білка визначається не тільки четвертинною структурою, а всіма чотирма рівнями її організації. Усі ці рівні структури взаємно впливають один на одного, причому нижчий порядок організації визначає вищий.

Властивості білків. Найважливіші властивості білків, які проявляються при переробці, зберіганні і використанні харчових продуктів: амфотерність, гідрофільність, здатність денатуруватись, гідроліз, гниття та деякі інші.

Амфотерність білкової молекули обумовлена присутністю в молекулі амінокислоти двох функціональних груп: аміногрупи, яка надає білку лужних властивостей, і карбоксильної групи, яка є носієм кислих властивостей. Завдяки цьому кожна молекула білка має свою ізоелектричну точку (ІЕТ) - таке значення рН середовища, при якому її заряд дорівнює нулю. У такому стані молекула білка найменше дисоційована і стабільна, бо вона не має найважливішого фактора стабільності - заряду. Різні білки мають різне значення ІЕТ. Так, ІЕТ для гемоглобуліну - 6,7, казеїну молока - 4,6; γ-глобуліну - 7,3, пепсину - 2,75.

Знання цієї властивості допомагає цілеспрямовано вести технологічні процеси в ряді галузей харчової промисловості. Наприклад, при виробництві сиру необхідно викликати денатурацію головного білка молока казеїну, ІЕТ якого 4,6. Для цього знижує рН молока молочна кислота, що утворюється при молочнокислому бродінні. При виробництві згущеного молока технологічний процес ведуть так, щоб зберегти високу дисперсність білків, не допустити зниження рН, щоб білок не денатурувався.

Гідрофільністьбілків визначається здатністю диполів води зв'язуватися іонами, іонними та полярними групами. Оскільки молекула білка має на своїй поверхні значну кількість полярних груп, вона може зв'язувати велику кількість диполів води. Білки можуть вбирати до 300% води порівняно зі своєю сухою масою. Вода фіксується силовим полем полярних груп (СОО^- , NH₃+, ОН^- тощо) кількома шарами.

У більшості харчових продуктів білки перебувають у набухлому стані. З цим зв'язана твердість, еластичність, пружність та інші структурні властивості м'яса, тіста, сиру, м'ясного і рибного фаршу. Найменшу здатність до набухання проявляють білки в ізоелектричному стані. Деякі білки можуть набухати безмежно, тобто розчиняються. Розчинність білків залежить від співвідношення полярних і неполярних груп, а також їхнього взаємного розташування в молекулі. Деякі білки з часом втрачають свою здатність розчинятися, це пов'язано з певними змінами конфігурації білка у просторі. Ось чому після тривалого зберігання бобові та макарони погано набухають у воді.

Денатурація білків. Денатурацією називають будь-яке негідролітичне порушення природної структури білкової молекули, яке викликає зміну його основних властивостей. Це внутрішня перебудова молекули, яка не пов'язана з порушенням пептидних зв'язків. Внаслідок такої перебудови порушується унікальне розміщення і форма пептидних ланцюгів. Таким чином, при денатурації порушується четвертинний, третинний і вторинний рівні структури білка, і, як наслідок, змінюються його властивості. Здебільшого денатурація - процес невідновний.

Денатурація білків може викликатися найрізноманітнішими факторами, які викликають порушення тих форм зв'язку, завдяки яким були утворені відповідні рівні структури білкової молекули.

На практиці найголовнішим фактором денатурації є теплова денатурація. Для багатьох білків температура +50°С уже є критичною. При підвищенні температури порушуються водневі зв'язки. Ступінь денатурації при нагріванні залежить від температури та часу її дії на білок, рН середовища, кількості води, увібраної білком. Безводні білки витримують досить високу температуру, не зазнаючи помітних змін структури. Високотемпературна обробка харчових продуктів завжди супроводжується денатурацією (виробництво борошняних виробів, варіння м'яса, риби, овочів).

Денатурація білків може викликатися зміною рН середовища. При цьому відбувається зміна електростатичних сил взаємодії завдяки збільшенню кількості полярних груп у субстраті. У харчовій промисловості широко використовують вплив рН середовища на стан білків. Виробництво кисломолочних продуктів, сичужних сирів, консервування за допомогою оцтової або молочної кислоти - в усіх цих випадках денатурація білків викликається зміною реакції середовища.

Іони деяких металів Cu²+, Zn²⁺, Pb²⁺, Са²⁺ викликають порушення третинної структури молекули білка внаслідок того, що вони впливають на кількість полярних груп у субстраті, так само як і зміна рН середовища.

Денатурацію можуть викликати деякі органічні сполуки (сечовина, ферменти, алкалоїди, феноли та ін.). Ці речовини послаблюють гідрофобні сили взаємодії і викликають порушення третинної структури. Так, при виробництві пива, вина велике значення для одержання високоякісного продукту має обробка цих продуктів дубильними речовинами. Внаслідок денатурації білків під впливом дубильних речовин напої стають прозорими, не мають осаду.

При денатурації білків змінюються деякі їх властивості:

- форма і розмір молекули (деякі глобулярні білки стають схожими на фібрилярні);

- збільшується в'язкість, а іноді білок ущільнюється (зміна вигляду білкової частини курячого яйця при тепловій денатурації);

- атакованість протеолітичними ферментами (денатурований білок легше засвоюється);

- розчинність, тому що денатурований білок не може зв'язувати воду. Крім того, при денатурації білок може виділяти частину рідини (процес коагуляції). Ось чому іноді при обсмажуванні продуктів маса зменшується.

Гідроліз білків супроводжується розривом пептидних зв'язків, тобто порушенням первинної структури. При цьому утворюються такі проміжні продукти гідролізу, як альбумози, пептони, поліпептиди і нарешті амінокислоти. Продукти гідролізу легше розчиняються у воді, ніж самі білки, можуть надавати харчовим продуктам своєрідного смаку.

Під час зберігання продуктів гідроліз білків призводить до погіршення якості м'яса, риби, сирів та інших товарів.

Гідролітичний розпад білків найчастіше каталізується ферментами, рідше - кислотами і лугами.

Гниття - це глибокий розпад білків під впливом мікроорганізмів з виділенням аміаку, сірководню, індолу, скатолу, меркаптанів. Харчові продукти, білки яких почали гнити, не тільки непридатні для їжі, а й небезпечні для здоров'я людини.

Класифікація білків. У природі відомо понад 2000 білків тваринного, рослинного і мікробного походження. Усі ці білки різноманітні за своїми біологічними властивостями, але близькі за хімічним складом. Створити єдину класифікацію білків поки що неможливо через недостатні знання структури багатьох білків. За амінокислотним складом білки можуть бути повноцінними і неповноцінними; за формою - глобулярними і фібрилярними. Білки поділяються залежно від складу на дві великі групи: прості, або протеїни, і складні, або протеїди.

Протеїни - це білки, які у складі мають тільки залишки амінокислот, і тому при гідролізі білків кінцевими продуктами є лише амінокислоти. До простих білків належать альбуміни, глобуліни, глютеліни, гістони, проламіни, протаміни.

Альбуміни - білки, які розчиняються у воді, мають порівняно невелику молекулярну масу. До складу цих білків входять лейцин, лізин, аспарагінова і глютамінова кислоти. Представники альбумінів: овальбумін (білок яйця), лактоальбумін (білок молока), лейкозин пшениці, легумелін гороху. Піна, яка утворюється при варінні овочів, кип'ятінні молока, - це в основному денатуровані альбуміни.

Глобулін - не розчиняється у воді, але розчиняється в розбавлених розчинах нейтральних солей. Тваринний глобулін - це носій імунітету, тому його використовують для імунізації проти інфекційних захворювань. До складу глобулінів входять лізин, валін, лейцин, серин. До глобулінів належать лактоглобулін, овоглобулін, міозиноген (білок м'язів), фібриноген (білок крові), легумін гороху, фазеолін квасолі, туберин картоплі.

Глютеліни- не розчиняються у воді і в нейтральних солях, але розчиняються в розбавлених лугах. Вони багаті лізином і глютаміновою кислотою. Представники глютамінів - глютелін пшениці, жита і кукурудзи, оризенін рису.

Проламіни- погано розчиняються у воді, але добре розчиняються у 60-80%-вому спирті. Всі проламіни - рослинні білки, багаті глютаміновою кислотою і проліном. До проламінів належать гліадин пшениці й жита, гордеїн ячменю, зеїн кукурудзи, авенін вівса.

Проламіни і глютеліни при замішуванні пшеничного борошна з водою утворюють клейковину тіста, завдяки чому тісто стає еластичним і може утримувати гази, що утворюються під час бродіння.

Протеїди - білки, які крім амінокислот, мають ще яку-небудь небілкову групу, котра називається простатичною. До цих білків належать фосфопротеїди, глікопро- теїди, ліпопротеїди, хромопротеїди.

Фосфопротеїди - білки, до складу яких обов'язково входить фосфорна кислота, яка зв'язана ефірним зв'язком з оксигрупою амінокислот серин і треонін. Це важливі харчові білки для молодого організму. Представниками фосфопротеїдів є такі білки, як казеїноген молока, вітелін яйця, іхтулін ікри риб.

Ліпопротеїди - складні білки, які мають залишки ліпідів. Вони розчиняються у воді і не розчиняються в органічних розчинниках. Ліпопротеїди є основою біологічних мембран рослин і тварин, які регулюють проникнення речовин з однієї клітини в іншу. Утворення ліпопротеїдів забезпечує перенесення і розчинність ліпідів у тканинах і клітинах. У вільному вигляді входять до складу крові, молока, жовтка яйця тощо.

Глікопротеїди у своєму складі мають вуглеводи (глюкозу, галактозу, манозу). Ці білки зустрічаються в усіх тканинах рослин, тварин, мікробів і вірусів. Головними представниками глікопротеїдів є муцини і мукоїди, що входять до складу хрящів, кісток, рогівки ока, травних соків.

Хромопротеїдиу своєму складі, крім залишків амінокислот, мають небілкові забарвлені сполуки, які можуть належати до різних класів органічних речовин. Вони досить поширені у продуктах рослинного і тваринного походження. Наприклад, сполуки хлорофілу з білком відіграють важливу роль в засвоєнні вуглекислого газу повітря рослинами; гемоглобін (сполука білка глобіну і барвної речовини гема) відповідає за забезпечення кожної клітини тваринного організму киснем.

Нуклеопротеїди - складні білки, що мають нуклеїнові кислоти. Вони входять до складу кожної клітини, відіграють важливу біологічну роль не тільки тому, що беруть участь в утворенні структурних елементів клітин, а й тому, що виконують такі важливі функції в організмі, як передача спадкових властивостей.

Питання для самоконтролю

1. Яку роль виконують білки в організмі людини?

2. Вміст білків у продовольчих товарах та їх роль у формуванні харчової цінності продуктів.

3. Амінокислотний склад білків.

4. Дайте характеристику рівнів організації структури білкової молекули.

5. Яку роль відіграють незамінні амінокислоти в організмі людини? Що таке амінокислотний скор?

6. Чим зумовлена амфотерність білків? Яке значення має ця властивість у процесах переробки продовольчої сировини?

7. Що таке денатурація білків? Які фактори викликають денатурацію?

8. Як змінюються властивості денатурованих білків?

9. Що таке гідроліз білків і як цей процес впливає на якість харчових продуктів?

10. Дайте характеристику простих білків.

11. Дайте характеристику складних білків.

ФЕРМЕНТИ

У будь-яких живих організмах утворюються складні речовини білкової природи, які називаються ферментами і відіграють головну роль в обміні речовин та інших життєвих процесах організмів. Без ферментів організм загинув би від виснаження навіть при надмірі найпоживнішої їжі, тому що вона б не могла бути засвоєною.

Ферменти - це своєрідні роботи, пристосовані для виконання певної хімічної реакції. Якщо реакція складна, то її, подібно до автоматичної лінії, поетапно виконують декілька ферментів

Однією з особливостей тваринного організму є здатність здійснювати необхідні для життєдіяльності перетворення речовин при відносно низьких температурах. Так, наприклад, в лабораторних умовах сахароза гідролізується при тривалому нагріванні (65-67°С) із сильними концентрованими кислотами. Тим часом в організмі людини цей процес іде з великою швидкістю за короткий час при температурі близько 37°С та концентрації соляної кислоти 0,4-0,5%. Академік І. П. Павлов зазначав, що ферменти відіграють величезну роль, вони обумовлюють хімічні процеси, завдяки яким здійснюється життя, вони і є в повному розумінні збудниками життя. Ферменти діють як у клітинах, так і після виділення з клітин. Причому в клітинах вони за одних умов сприяють розпаду речовин, за інших - синтезу, поза клітинами ферменти лише розщеплюють речовини.

Але не тільки в живому організмі діють ферменти. Процеси ферментації сировини при виробництві багатьох харчових продуктів (вина, хліба, кисломолочних товарів) використовувались давно, незалежно від того, що люди довго не могли проникнути у таємниці цих процесів.

Властивості ферментів. Ферменти - це білкові сполуки, то закономірно, що вони мають всі ті властивості, які характерні для білків. Головною відмінною властивістю ферментів є здатність каталізувати хімічні реакції. На відміну від неорганічних каталізаторів ферменти строго специфічні каталізатори.

Слід розпізнавати специфічність субстрату і специфічність реакції.

Під специфічністю субстрату розуміють здатність ферменту каталізувати певні реакції в одному або декількох субстратах, які мають подібні структури.

Специфічність ферментативної реакції - найважливіша біологічна властивість ферментів. Біологічні каталізатори не тільки регулюють швидкість хімічних реакцій, а й визначають, які речовини і в якій послідовності повинні зазнати перетворення. Взаємозв'язана дія ферментів мовби організує життєві процеси і, крім того, визначає з різноманітних можливих шляхів той необхідний, а може, і єдиний шлях, по якому повинен іти процес. Специфічність ферментів може виражатись по-різному.

Більшість ферментів мають абсолютну специфічність, тобто перетворюють або один субстрат, якщо реакція мономолекулярна, або точно визначену пару субстратів, якщо реакція має бімолекулярний характер.

Більшість ферментів каталізують тільки одне перетворення даної речовини, один тип реакції. Ця властивість має особливе значення для практики, оскільки при обробці ферментами складних систем необхідно провести реакції якогось конкретного типу.

Ферменти, в разіоптичної ізомерії молекул, здатні впливати тільки на один ізомер.

Ферменти мають абсолютно фантастичну, поки що недосяжну в жодному звичайному хімічному виробництві «продуктивність праці». Доказом цього можуть служити кілька прикладів: одного грама реніну,- який іноді використовується в сироварній промисловості, достатньо для того, щоб викликати денатурацію казеїну, який міститься в 50 тоннах молока; амілаза слини проявляє каталітичну активність при розведенні 1:1 000 000.

Ферменти як білки залежно від складу молекули можуть бути однокомпонентними (складаються тільки із залишків амінокислот, як протеїни) або двокомпонентними (крім залишків амінокислот мають ще небілкові групи, як протеїди). Якщо в молекулі двокомпонентного ферменту небілкова група не є органічною сполукою, то вона називається коферментом.

Принципова відмінність молекули ферменту від молекули білка в тому, що фермент, беручи участь у прискоренні хімічної реакції, діє не всією масою молекули, а тільки певною ділянкою, яка дістала назву активного центру. Більшість ферментів має один активний центр, а деякі - два і більше. Кількість активних центрів перебуває у відповідній залежності від молекулярної маси ферменту. Чим більша молекулярна маса, тим більша кількість активних центрів утворюється в молекулі ферменту.

Активний центр є динамічним утворенням з оптимальним розміщенням різноманітних функціональних груп, які зв'язують субстрат і забезпечують біокаталітичну реакцію. Активний центр визначає каталітичну активність і специфічність ферментів, він повинен забезпечити досить тісну взаємодію з молекулами субстрату.

Вважається, що активний центр розташовується не в межах якого-небудь невеликого відрізка одного поліпептидного ланцюга, а являє собою сукупність груп, розташованих на двох або кількох пептидних ланцюгах або на різних ділянках одного, але дуже закрученого пептидного ланцюга, і становить не жорстку структуру, а еластичну, яка мовби пристосовується до форми субстрату. В однокомпонентних ферментах активний центр утворюється безпосередньо амінокислотними залишками в заспіралізованому ланцюгу білкової молекули. Активною групою багатьох однокомпонентних ферментів виступають сульфгідрильні (SH) або гідроксильні (ОН) групи.

У двокомпонентних ферментах активний центр утворюється небілковою ділянкою і деякими амінокислотними залишками, які примикають до цієї ділянки, але головною частиною активного центру все ж таки є кофермент.

Швидкість і характер ферментативних реакцій залежить від таких чинників, як температура, рН середовища, окиснювально-відновний потенціал реакції, наявність активаторів (інгібіторів) специфічної або неспецифічної дії, а також від таких важливих параметрів процесу, як концентрація ферменту і концентрація субстрату.

Вплив температури на швидкість ферментативної реакції досить багатоплановий. Підвищення температури прискорює саму каталітичну реакцію, а також прискорює денатурацію (інактивацію) ферментативного білка. Також при нагріванні денатурація відбувається набагато швидше, ніж будь яке інше хімічне перетворення.

Дія всіх ферментів у значній мірі залежить від рН середовища, навіть при тих значеннях рН, коли не може бути й мови про інактивацію ферментного білка в лужному або кислому середовищі. Для кожного ферменту існує рН-оптимум активності. Іноді каталітична активність ферменту проявляється в досить вузькій зоні значень рН. Наявність оптимуму рН пояснюється тим, що ферменти, як і всі білки, мають електричний заряд і їх структура залежить саме від рН середовища.

Швидкість ферментативної реакції залежить від наявності в системі активаторів або паралізаторів ферментів. Досить велика кількість речовин, які в певній мірі порушують природну структуру ферментного білка і гальмують швидкість реакції, що каталізується ферментом. Так діють солі важких металів (міді, свинцю, ртуті та інших), формальдегід, сечовина тощо.

Дуже важливим чинником, що впливає на швидкість ферментативного процесу, є концентрація ферменту. Частіше за все існує сувора пропорціональність між концентрацією ферменту і початковою швидкістю реакції.

Класифікація ферментів. Нині відомо понад 2000 ферментів, і кількість їх постійно зростає. Відповідно до рішень Міжнародного біохімічного союзу в основу сучасної класифікації ферментів покладено типи хімічних реакцій, які вони каталізують. Згідно з цією класифікацією всі ферменти поділяються на 6 класів, кожен клас поділяється на підкласи, які, у свою чергу, поділяються на підпідкласи. Підпідкласи складаються з окремих представників. У літературі використовують тривіальну (робочу) і систематизовану номенклатуру. Згідно з тривіальною номенклатурою назва ферментів більш коротка і не завжди показує характер дії ферменту. Наприклад: пепсин, трипсин, хімозин. Систематизована назва досить точно визначає дію ферменту, складається з двох частин: перша частина відповідає назві головного субстрату, друга - характерові каталітичної реакції плюс суфікс -аза. Так, наприклад, фермент, який каталізує гідроліз пептидного зв'язку між двома залишками гліцину, називається гліцилгліцину гідролаза.

Оксидоредуктази - двокомпонентні ферменти, які каталізують окислювально-відновні реакції, що відбуваються при диханні та бродінні як у живих організмах, так і в деяких харчових продуктах.

У цьому класі ферментів найбільший інтерес становлять підкласи дегідраз, оксидаз і оксигеназ.

Дегідрази каталізують відщеплення водню від окиснюваної речовини і переселення його до будь-якої іншої речовини, що відновлюється.

Оксидази - це ферменти, що каталізують переміщення водню від окиснюваної речовини до кисню.

Оксигенази катал^;зують приєднання кисню безпосередньо до якої-небудь речовини.

Трансферази - ферменти, які каталізують реакції перенесення груп і атомів від однієї органічної речовини (донатора) до іншої (акцептора). Вони беруть участь в обміні нуклеїнових кислот, білків, вуглеводів, ліпідів. Залежно від того, яку групу переносять ферменти, вони одержують і відповідну назву: метилтрансфераза, амінотрансфераза, глюкозилтрансфераза.

Гідролази каталізують реакцію гідролізу. Більшість гідролаз - однокомпонентні ферменти, досить поширені у природі. При виробництві і зберіганні харчових продуктів найбільше значення мають три підкласи гідролаз: естерази, глікозидази, пептидази.

Естерази каталізують гідроліз ефірних зв'язків. До цього підкласу належать ліпази.

Глікозидази каталізують гідроліз глікозидних зв'язків. Сюди входять ферменти вуглеводного обміну ( - і β-амілази, інвертаза, целюлаза та ін.).

Пептидази каталізують гідроліз пептидних зв'язків. До цього підкласу входять ферменти білкового обміну: пепсин, трипсин, амінотрипептидаза і т. под.

Ліази - це ферменти, що каталізують негідролітичний розпад складних сполук. Більшість ліаз - двокомпонентні ферменти і мають у своєму складі фосфорні ефіри водорозчинних вітамінів. Сюди входять ферменти, які каталізують реакції декарбоксилювання (піруватдекарбоксилаза), дезамінування (аспартатаміакліаза), розпаду фруктозодифосфату у процесах аеробного і анаеробного дихання (альдолаза).

Ізомерази - ферменти, які каталізують поворотні внутрішньомолекулярні перетворення органічних речовин в їхні ізомери. Найбільше значення ферменти цього класу мають у процесах різноманітних бродінь, що відбуваються при виробництві та зберіганні багатьох харчових продуктів.

Лігази (синтетази) каталізують об'єднання простих молекул завдяки енергії розпаду аденозинтрифосфату (АТФ). Здебільшого це двокомпонентні ферменти.

Ферменти широко використовуються при виробництві харчових продуктів. Сироваріння, виробництво вина, пива, кисломолочних продуктів, хліба, чаю було б неможливим, якби не було ферментів. Більшість цих процесів була відома людині задовго до того, як виникло саме слово «фермент», тому можна говорити, що практичне використання ферментів у харчовій промисловості почалося набагато раніше, ніж наукове вивчення цих речовин. В наші дні ферментологія досягла досить високого рівня, стала активно втручатися у століттями відомі процеси, удосконалюючи їх, пристосовуючи до сучасних технологічних вимог, з метою поліпшення якості готової продукції.

Одержані новітні ферментні препарати використовуються, наприклад, при виробництві хлібобулочних виробів: поліпшуються органолептичні властивості виробів, подовжується час зберігання хліба у свіжому вигляді, зменшуються витрати цінних видів сировини (цукру, жиру). Кількість цих препаратів надзвичайно мала (2-5 г на тонну борошна).

Протеолітичні ферменти дістали широке використання у м'ясній промисловості для прискорення дозрівання м'яса. У звичайних умовах це процес досить довгий (при t 2-4°С яловичина дозріває 10-14 днів). При обробці м'яса протеолітичними ферментами час дозрівання скорочується до 1-2 діб.

Широко, використовується у м'ясній промисловості фермент глюкооксидаза, який окислює глюкозу. Це має велике практичне значення, тому що навіть невелика кількість глюкози у м'ясі прискорює його псування.

Одна з найважливіших проблем харчової промисловості - це розвиток комплексної переробки сировини і відходів. На підприємствах олійної промисловості ферменти використовуються для гідролізу речовин, що містяться в лушпинні, при цьому з 1 т лушпиння одержують 170 кг кормових дріжджів. Таке ж використання ферментів при переробці інших видів насіння та кісточок як відходів консервної промисловості.

У харчовій промисловості починають використовуватися іммобілізовані ферменти. Це, так би мовити, нерухомі, закріплені на якомусь носії ферменти. У ролі носія можуть використовуватися природні або синтетичні високомолекулярні речовини: білки і полісахариди, синтетичні полімери, кераміка, пористе скло.

Прикріплення ферментів відбувається шляхом утворення хімічних зв'язків або звичайною сорбцією на поверхні. Іммобілізовані ферменти не розчиняються у воді, іммобілізація підвищує стійкість ферментів до впливів зовнішнього середовища (нагрівання, рН середовища), їх можна відділити від продуктів реакції і використовувати багаторазово.

Велике значення мають ферментативні процеси при зберіганні продовольчих товарів. Знаючи спрямованість дії ферментів, можна регулювати умови зберігання, тим самим уникати процесів, які призводять до псування харчових продуктів.

Питання для самоконтролю

1. Що собою являють ферменти за хімічною природою? Яке значення вони мають для організму людини?

2. Чим ферменти відрізняються від протеїнів?

3. Чим обумовлена специфічність дії ферментів?

4. Дайте характеристику загальних властивостей ферментів.

5. Роль ферментів у процесах переробки харчових продуктів.

6. Як змінюється якість та харчова цінність продовольчих товарів під впливом ферментів при зберіганні?

7. За якими ознаками та як класифікують ферменти?

НЕБІЛКОВІ АЗОТИСТІ РЕЧОВИНИ

Небілкові азотисті речовини містяться в харчових продуктах у вигляді різноманітних органічних і неорганічних сполук. Це амінокислоти, аміди жирних кислот, пуринові азотисті луги, алкалоїди, продукти ферментативного і неферментативного потемніння, нітрати і нітрити.

Деякі з цих речовин є проміжними або кінцевими продуктами білкового обміну рослинних і тваринних організмів і мають велике біологічне значення (незамінні амінокислоти), інші беруть участь у формуванні специфічного смаку, запаху і кольору харчових продуктів (алкалоїди, продукти ферментативного і неферментативного потемніння), деякі можуть викликати тяжкі отруєння організму (нітрати, окремі алкалоїди).

Вільні амінокислоти містяться в харчових продуктах у невеликій кількості, їх вміст обумовлений або незакінченим синтезом, або, навпаки, гідролізом білкових речовин. При зберіганні продовольчих товарів кількість амінокислот збільшується.

Аміди кислот - це похідні сполуки жирних кислот (RCH₂CONH₂). Вони поширені і в рослинних, і в тваринних організмах, але у невеликій кількості. Деякі з них (наприклад, сечовина) мають неприємний запах.

Алкалоїди - це група фізіологічно активних сполук лужного характеру, що мають у своєму складі азот. Синтез алкалоїдів можливий тільки в рослинних організмах. Ще в давнину на Далекому Сході як снодійне використовували опій - алкалоїд, який одержували з недозрілих плодів опійного маку; як протималярійний засіб використовували кору хінного дерева, яка містить алкалоїд цинхон.

Алкалоїди - це не універсально поширені речовини, а присутні у складі тільки деяких рослин, кількість яких досить обмежена. У вільному вигляді алкалоїди у природі не зустрічаються, у рослинах вони містяться у вигляді солей звичайних органічних кислот (яблучної, лимонної, винної) і специфічних (фумарової, менонової, хемідонової).

Більшість алкалоїдів у тваринному організмі проявляє високу фізіологічну активність. У малих дозах вони використовуються як лікувальні препарати, але поряд з цим є сильними отрутами. Здебільшого алкалоїди впливають на нервову систему: у малих дозах - як збуджуючий засіб, у великих - як пригнічувальний.

У харчових продуктах зустрічаються алкалоїди різноманітної хімічної природи.

З похідних сполук пурину важливими алкалоїдами єкофеїн ітеобромін чаю,кави, какао. Фізіологічна дія цих алкалоїдів на організм людини проявляється у трьох напрямках: дія на нервову систему, на м'язи, на нирки. Дія кофеїну на центральну нервову систему забезпечує загальне координоване підвищення функцій головного мозку. Кофеїн сприяє підвищенню розумової активності, посилює скорочення м'язів, підвищує витривалість і працездатність м'язів. До цієї групи алкалоїдів належить також синигрин, який входить до складу гірчиці і хрону, надаючи цим продуктам гострого, пекучого смаку.

До алкалоїдів групи піридину входять алкалоїди перцю (піперин, піпероватин) і тютюну(група нікотину).

Нікотин - сильнодіючий токсичний алкалоїд. Смертельна доза для людини 40 мг. У невеликих кількостях він діє як збудник центральної і периферичної нервової системи, викликає ущільнення кровоносних судин, а отже, і підвищення кров'яного тиску. При отруєнні нікотином настає запаморочення, нудота, виступає холодний піт. У таких випадках треба вживати продукти багаті дубильними речовинами (міцний чай, каву, а іноді жувати зерна кави). Ці речовини зв'язують нікотин, утворюючи нерозчинні сполуки.

До групи стеринових алкалоїдів входятьсоланіни, які зустрічаються в картоплі, томатах, баклажанах.

Соланін- це глікозид, який погано розчиняється у воді, стійкий у лугах, а при нагріванні з кислотами гідролізується. Соланін є протиплазматичною отрутою. Звичайний вміст його в картоплі до 0,01% не викликає серйозних наслідків, тому що міститься головним чином у лушпинні і з ним видаляється. Але при порушенні умов зберігання картоплі (наявність світла), а також при проростанні кількість соланіну може різко збільшитися і така картопля може стати причиною сильного отруєння.

З участю азотистих речовин у харчових продуктах може змінюватися колір. Як правило, спостерігається потемніння продуктів унаслідок неферментативних (реакція меланоїдиноутворення) або ферментативних процесів (окиснення амінокислоти тирозину з участю ферменту поліфенілоксидази) і утворення меланінів.

Нітрити - солі азотистої кислоти (NaNО₂) додають в ковбасний фарш, м'ясокопченості, солонину для зберігання рожевого кольору готових продуктів. Міністерством охорони здоров'я України встановлено гранично допустиму норму нітритів у м'ясопродуктах (не більше 0,002-0,005%), тому що ці солі сприяють утворенню нітрозамінників, які мають токсичні і канцерогенні властивості.

Нітрати - це солі азотної кислоти (NaNО₃). У харчові продукти головним чином потрапляють з грунту. Рослини здатні накопичувати значні кількості нітратів. У великих дозах ці сполуки токсичні для організму людини, а особливо для дітей, Міністерством охорони здоров'я України встановлені гранично допустимі концентрації (ГДК) нітратів у харчових продуктах. Наприклад, виноград столовий, яблука, груші, кавуни - 60 мг, огірки, перець солодкий - 200 мг, картопля - 120 мг на 1 кг продукту.

Питання для самоконтролю

1. Як впливають алкалоїди на організм людини?

2. Дайте характеристику окремим групам алкалоїдів, що містяться у продовольчих товарах.

3. Яку роль відіграють алкалоїди у формуванні споживних властивостей продовольчих товарів?

4. Яку роль відіграють нітрати і нітрити у продовольчих товарах?

РЕЧОВИНИ, ЩО ФОРМУЮТЬ БІОЛОГІЧНУ ЦІННІСТЬ ХАРЧОВИХ ПРОДУКТІВ

До складу харчових продуктів входять різноманітні речовини, які відіграють певну роль у формуванні харчової цінності продовольчих товарів. Важливим фактором, що впливає на харчову цінність продовольчих товарів, є їх біологічна цінність, яка залежить від вмісту біологічно цінних речовин: вітамінів, гормонів, імунних тіл, мінеральних елементів та ін.

Вітаміни - це органічні речовини різноманітної хімічної природи, які присутні в харчових продуктах у невеликій кількості, але є біологічно цінними речовинами і беруть активну участь у хімічних та біохімічних процесах у живих клітинах. В організмі людини вітаміни не можуть синтезуватися і повинні надходити з їжею.

Термін «вітамін», запропонований польським біохіміком К.Функом (від лат. vita - життя), у детальному перекладі означає життєво необхідний амін. У складі всіх відомих К. Функу вітамінів була аміногрупа. Але детальне вивчення структури і складу різних вітамінів показало, що багато з них не мають аміногрупи, зате майже всі вони містять гідроксильну групу. Однак термін «вітамін» зберігся за цією групою сполук і до цього часу.

Відсутність вітамінів у раціоні харчування, навіть при достатній кількості речовин енергетичного балансу, викликає глибокі порушення обміну речовин, внаслідок чого виникають хвороби, які називають авітамінозами. Нестача в їжі будь-якого вітаміну викликає хворобливий стан організму, який дістав назву гіповітамінозу. Надмірне вживання вітамінів і нагромадження їх в організмі може призвести до гіпервітамінозу.

Авітамінози та гіповітамінози можуть бути вилікувані при введенні в організм відповідних вітамінів. Але безконтрольне використання синтетичних вітамінів може призвести до гіпервітамінозу, який лікується набагато важче, ніж авітаміноз, а іноді й не піддається лікуванню.

Досить складним питанням у вітамінології є питання класифікації вітамінів. Згідно з однією з класифікацій вітаміни поділяють на дві групи залежно від розчинності: жиророзчинні (вітаміни А, Д, Е, К) і водорозчинні (вітаміни В₁, В₂, В₃, В₆, В₉, В_І2, В₁₅, С, РР, Р, Н та ін.). На думку багатьох дослідників, така класифікація не відображає усієї багатогранності складної хімічної будови цих речовин. Характер відношення кожного вітаміну до води (жиру) можна змінити введенням у структуру молекули ліпофільних або ліпофобних груп, які не змінять рівня біологічної активності. Так, наприклад, L-аскорбінову кислоту можна перетворити в жиророзчинну сполуку шляхом етерифікації будь-якою жирною кислотою, фосфорний ефір вітаміну А не розчиняється в жирах, а розчиняється у воді. Тому більш об'єктивною й раціональною слід вважати класифікацію вітамінів, яка заснована на хімічній структурі молекули. На цій основі вітаміни можна поділити на чотири групи:

1. Вітаміни аліфатичного ряду (С, В₃).

2. Вітаміни ароматичного ряду (К).

3. Вітаміни аліциклічного ряду (А, Д).

4. Вітаміни гетероциклічного ряду (Е, В ₁, В₂, В₆, В₁₂, РР, Н).

Крім того, вітаміни можна поділити за термостійкістю на термостабільні (Д, Е, К, В₁, В₂, В₆, В₁₂, РР), термолабільні (С, В₅, В₉), напівстабільні (А, В₄).

За чутливістю до світла (особливо ультрафіолетової частини спектра) вітаміни можна поділити на стабільні (РР, В₈), нестабільні або чутливі до УФ-променів (А, Д, Е, К, В₂, В₆, В₁₂), і напівстабільні (В₁, В₃, В₉, С, Н, Р).

За здатністю окиснюватися киснем повітря є вітаміни, які легко окиснюються (А, С, Е, В₁, Р), і вітаміни, які важко піддаються окисненню (Д, К, РР, В₁₅, Н, В₃, В₄).

Характеристика окремих вітамінів

Вітамін С (аскорбінова кислота). Цинга - хвороба, яка викликається відсутністю вітаміну С в раціоні харчування. Вона була одним з головних масових незаразливих захворювань, відомих в історії. Для цього захворювання характерні риси: кровоточивість ясен, синці на шкірі, припухлість і біль у суглобах. Вітамін С дуже нестійкий проти факторів зовнішнього середовища, при переробці і зберіганні харчових продуктів втрати вітаміну С значно більші, ніж інших вітамінів.

Завдяки тому, що аскорбінова кислота легко окислюється, вона бере участь в окислювально-відновних реакціях організму. Вітамін С бере участь в утворенні деяких білків сполучних та опорних тканин, тому його нестача призводить до того, що кровоносні судини стають малоеластичними і погано проникними.

Вітамін С в ролі лікувального препарату використовується не тільки при захворюванні на цингу, а й при хворобах печінки, легеневих та носових кровотечах, є профілактичним засобом проти атеросклерозів. Вітамін С легко руйнується у нейтральному і лужному середовищі.

У харчових продуктах є стабілізатори, які зберігають вітамін С при термічній обробці. Це такі речовини, як білки яйця, квасолі, рису, крохмаль (особливо перлової та вівсяної крупів).

Для тваринного організму головним джерелом вітаміну С є рослинна їжа. Велика кількість вітаміну С міститься в сухій шипшині - 1500 мг%, чорній смородині - 300, зеленій цибулі - 60, капусті - 30 мг%. Добова потреба людини - 75-100 мг вітаміну С.

Головні джерела вітаміну С для організму людини: білоголова капуста, цибуля, картопля тощо.

Вітамін К (філохінон) - антигеморагічний, запобігає появі підшкірного і внутрішньо-м'язового крововиливу, бере участь в утворенні протромбіну і створює умови для нормального процесу згортання крові.

У природі існує декілька речовин, які мають властивості вітаміну К. У рослинах міститься вітамін К₁ а в продуктах тваринного походження - К₂. Вітамінна активність К₁ удвічі вища, ніж К₂. В організмі людини вітамін К синтезується шлунковою мікрофлорою. Вітамін К витримує досить довге нагрівання у воді, але швидко руйнується при нагріванні в лугах та при дії на нього ультрафіолетових променів.

Особливо багаті вітаміном К зелені частини рослин та листяні овочі (шпинат, салат, капуста). Припускають, що потреба людини у вітаміні К 0,2-0,3 мг на добу.

Вітамін А (ретинол) - антиксерофтальмічний. Зустрічається вітамін А тільки в продуктах тваринного походження. Авітаміноз А супроводжується ослабленням зору, змінами шкіри і слизових оболонок, затримкою росту молодого організму. Вітамін А бере участь в окислювально-відновних процесах, допомагає утворенню глікогену в печінці і м'язах, бере участь у білковому, жировому та мінеральному обміні.

Вітамін А може нагромаджуватися у печінці риб (морського окуня, тріски) і тварин (моржів, тюленів, білих ведмедів). Вітамін А існує у двох хімічних формах А₁ і А₂. У більшості тваринних продуктів основною формою є вітамін А₁ фізіологічна активність якого удвічі вища, ніж вітаміну А₂..

При відсутності кисню вітамін А витримує нагрівання до 120-130°С, при сушінні продуктів на повітрі швидко руйнується.

Потреба дорослої людини у вітаміні А 1,5-2,5 мг на добу. Джерелом вітаміну А для організму людини є риб'ячий жир, коров'яче масло, яйце, зелена цибуля, щавель. Для профілактики гіповітамінозу препарати вітаміну А вводять у деякі харчові жири (маргарин, кулінарні жири - до 2 мг на 100 г продукту).

Вітамін Д (кальциферол) - антирахітичний. Він має особливо велике значення для профілактики рахіту у дітей. При рахіті змінюється склад і будова кісток внаслідок порушення фосфорно-кальцієвого обміну, кістки при рахіті стають настільки м'якими, що під тягарем тіла ноги у дітей скривлюються, а м'язи стають млявими і розслабленими.

У дорослих людей відсутність вітаміну Д призводить до остеомаляції, тобто такого стану, коли може відбуватися самовільний перелом кісток. Вчені вважають, що вітамін Д регулює обмін кальцію і фосфору в організмі шляхом перетворення органічного фосфору, який міститься у тканинах, в неорганічний. Крім того, вітамін Д підвищує і прискорює засвоєння фосфору і кальцію кишечником і допомагає утворенню фосфорно-кальцієвих сполук, необхідних для процесів скостеніння. Відомо кілька видів вітаміну Д: Д₂ Д₃, Д ₄, Д₅, Д₆, Д₇, які мають схожу структуру. Найпоширеніші вітаміни Д₂ і Д₃. Вони є речовинами, похідними від стеролів. Найважливіший зі стеролів - ергостерин - під дією ультрафіолетових променів перетворюється у вітамін Д_2.

Виявлено, що рахіту можна запобігти не тільки шляхом використання вітаміну Д з їжею, але й дією на організм людини ультрафіолетовим промінням. У тваринному організмі стерин міститься в підшкірному жировому шарі і під впливом сонячного проміння перетворюється на вітамін Д₃, який потрапляє у потік кровообігу і діє так само, як і вітамін Д₃, вжитий з їжею.

Організм дорослої людини майже не відчуває нестачі вітаміну Д, але він дуже необхідний дітям, вагітним жінкам та матерям, які годують немовлят. Потреба у вітаміні Д не більше 400 інтернаціональних одиниць^{^[2]}.

Надмірне вживання вітаміну Д призводить до гіпервітамінозу, який характеризується такими симптомами, як підвищена збудливість, роздратованість, значне підвищення кальцію в крові. Гіпервітаміноз поступово зникає, якщо вітамін Д певний час не надходить в організм.

Вітамін Е (токоферол) - антистерильний. Регулює функції розмноження. Е-авітаміноз викликає порушення функцій і структури багатьох тканин, внаслідок чого розвивається дистрофія, жирове переродження, параліч кінцівок. Токоферол виступає також як антиокиснювач. Відомі три ізомери токоферолу, які мають Е-вітамінну активність. Це -, - і -токоферол. Найбільшою біологічною активністю відзначається -токоферол.

Вітамін Е найбільш стійкий, він витримує нагрівання в атмосфері до 170°С, але руйнується під впливом ультрафіолетового проміння.

Основним джерелом вітаміну Е виступають продукти рослинного походження, особливо зародки злаків, зелені овочі і рослинна олія.

Завдяки тому, що вітамін Е широко розповсюджений у природі і досить стійкий до дії зовнішнього середовища, людина рідко відчуває його нестачу.

Потреба дорослої людини у вітаміні Е 12-15 мг на добу.

Вітамін В₁(тіамін). Відсутність вітаміну В₁ в раціоні харчування викликає тяжке захворювання бері-бері (хода вівці), яке пов'язане із запаленням нервових стовбурів. Авітаміноз В₁ призводить також до порушення серцевої діяльності, водного і вуглеводного обміну, до розладу шлунково-кишкового тракту.

Нестача вітаміну В₁ може бути і при достатній кількості харчових продуктів, але при надмірній рафінації цих продуктів.

Вітамін В₁ розчиняється у воді, стійкий в кислотному і нейтральному середовищі. У лужному середовищі при нагріванні швидко руйнується. Тому борошняні вироби, які виготовляють з використанням соди і вуглекислого амонію, бідні вітаміном В₁.

При варінні плодів і овочів, а також при виготовленні консервів вітамін В₁ не дуже руйнується.

Потреба людини у вітаміні В₁ 1,5-2,5 мг на добу, але при важкій фізичній праці і великому нервово-психічному напруженні потреби зростають до 3 мг. Потреба у вітаміні В₁ підвищується, якщо у раціоні харчування надмір вуглеводів, і знижується при збільшенні в їжі жирів. Головним джерелом вітаміну В₁ є зернові продукти.

Вітамін В₂ (рибофлавін). При недостатній кількості вітаміну В₂ в раціоні харчування людина втрачає апетит, у неї знижується маса тіла, з'являються слабкість, головний біль, відчуття жару шкіри, больові відчуття у слизових оболонках рота, порушення зору у вечірній час. Рибофлавін бере участь в утворенні гемоглобіну крові, тому при недостатній кількості його в їжі може розвиватися анемія. Вітамін В₂ руйнується під впливом ультрафіолетового проміння, але стійкий до нагрівання, особливо у кислому середовищі.

Джерелом вітаміну В₂ можуть бути яйця, мед, зернові культури. Потреба дорослої людини у рибофлавіні 1,8-3,0 мг на добу.

Вітамін В₃ (пантотенова кислота). При відсутності пантотенової кислоти в кормах у тварин можна спостерігати різні патологічні явища: запалення шкіри, захворювання шлунка, кишечника, нирок, нервової системи. У людини чітких проявів захворювань від нестачі вітаміну В₃ не виявлено. Пантотенова кислота дуже поширена у харчових продуктах. Добова потреба людини у вітаміні В₃ 5-10 мг на добу. Людина не відчуває нестачі у вітаміні В₃ тому, що він синтезується кишковою мікрофлорою.

Вітамін В₆ (піридоксин) - антидерматитний. У харчових продуктах містяться сполуки, близькі за структурою до піридоксину: піридоксаль і піридоксамін, які мають однакову біологічну активність. Авітаміноз В₆ характеризується запаленням шкіри, порушенням обміну азотистих речовин, затриманням росту молодого організму. У вигляді фосфорного ефіру вітамін В₆ входить до складу активних центрів деяких ферментів. Синтезується вітамін В₆ рослинами і мікроорганізмами, у тому числі й мікроорганізмами кишечника людини. Як правило, авітаміноз В₆ у людини не спостерігається. Потреба дорослої людини у вітаміні В₆ 1,5-3 мг на добу.

Людина одержує вітамін В₆ з такими продуктами, як м'ясо, яйця, сири, горох, капуста, картопля.

Вітамін В₉ (фолієва кислота) допомагає лікуванню деяких злоякісних анемій у людини. Дослідами на тваринах встановлено, що при нестачі у кормах фолієвої кислоти затримується ріст і порушується процес кровотворення. Фолієва кислота в основному міститься в листі рослин, у зв'язку з чим вона й дістала назву (від латинського слова folium - листок). Основними постачальниками фолієвої кислоти є листяні овочі (петрушка, шпинат, щавель). Вітамін В₉ активно синтезується мікрофлорою кишечника. Ця кислота є необхідною складовою частиною багатьох ферментів, які каталізують біосинтез пуринових лугів, деяких амінокислот.

Вітамін В₁₂ (ціанкобаламін) - антианемічний. Цей вітамін у тканинах рослин не утворюється. Його синтезують головним чином мікроорганізми: бактерії, актиноміцети і синьо-зелені водорості. Нестача вітаміну В₁₂ призводить до розвитку тяжких форм анемії. При цьому знижується засвоєння їжі, порушується обмін білків, вуглеводів і жирів.

Препарати вітаміну В₁₂ використовуються для лікування променевої хвороби.

В організмі людини і тварин вітамін В₁₂ синтезується мікрофлорою кишечника і в невеликих кількостях нагромаджується в печінці, нирках. Але кількості синтезованого мікроорганізмами вітаміну В₁₂ буває недостатньо для покриття потреб організму, тому продукти тваринного походження, особливо печінка і нирки, служать для людини важливим джерелом вітаміну. Добова потреба у вітаміні В_І2 2-5мкг.

Вітамін РР (нікотинова кислота) запобігає виникненню такого захворювання, як пелагра (шершава шкіра). На початку захворювання з'являється жар у роті, пронос, почервоніння на шиї, руках, ногах, шкіра стає шершавою. Вітамін РР стійкий при нагріванні, мало руйнується при заморожуванні і тривалому зберіганні харчових продуктів. Він входить до складу окислювально-відновних ферментів. Нікотинова кислота підвищує тонус нервової системи, стійкість організму до інфекцій, розширює капіляри і тим самим поліпшує кровообіг організму.

Джерелом вітаміну РР служать хліб, картопля, печінка, нирки тощо.

Організм людини здатний синтезувати вітамін РР з амінокислоти триптофану. Потреба людини у вітаміні РР 15-25 мг на добу.

Вітамін Р (біофлавоноїди). Основна біологічна роль цього вітаміну полягає в тому, що він нормалізує стан капілярів і підвищує їх міцність. Біофлавоноїди активізують окисні процеси у тканинах, посилюють відновлення дегідроаскорбінової кислоти в аскорбінову. Встановлено безумовний зв'язок в біологічній дії вітаміну С і вітаміну Р.

Спочатку вітамін Р був виділений з лимонів, але далі було встановлено, що в багатьох рослинах зустрічаються речовини, які мають Р-вітамінну активність. Ця група речовин, яку об'єднали під назвою флавоноїди, налічує близько 150 речовин. Найпоширеніші біофлавоноїди: гесперидин, який одержують цитрусових, рутин - з гречки, катехін - з чайного листя. Добова потреба людини у вітаміні Р - 25-50 мг.

Вітаміноподібні речовини не мають всіх тих властивостей, які характерні для вітамінів, і потреба в них набагато більша, ніж у вітамінах, бо вони мають певне фізіологічне значення. До цієї групи речовин входять вітамін U, оротова та ліпоєва кислоти.

Вітамін U використовується як ефективний засіб при лікуванні виразки шлунку і дванадцятипалої кишки. Він міститься у капустяному соку.

Оротова кислота стимулює білковий обмін в організмі людини. Вона посилює синтез альбумінів у печінці, яка зазнала змін внаслідок гіпоксії, обумовленої серцевою недостатністю. Є відомості, що оротова кислота підвищує продуктивність тварин. Міститься оротова кислота в печінці великої рогатої худоби, в молоці і молочних продуктах. Як вітаміноподібна речовина використовується не сама оротова кислота, а її сіль - оротат калію. Його використовують при захворюванні печінки, виразці шлунка, хронічній серцевій недостатності, а також у післяопераційний період, коли необхідно посилити регенеративні процеси.

Добова потреба людини в оротовій кислоті 0,5-1,5 г, а іноді до 3 г.

Ліпоєва кислота бере участь в процесах біологічного окиснення. При недостатній кількості ліпоєвої кислоти в організмі людини підвищується рівень піровиноградної кислоти у тканинах. Ліпоєва кислота діє як антиокиснювач стосовно до аскорбінової кислоти і токоферолів. Вона благотворно впливає на організм при отруєнні солями важких металів, утворюючи з ними комплексні сполуки, які легко виводяться з організму з сечею. Ліпоєва кислота має ліпотропні властивості, тобто запобігає ожирінню печінки. У природі ліпоєва кислота досить поширена і міститься у багатьох харчових продуктів.

Провітаміни. Поряд з вітамінами у харчових продуктах містяться речовини, які безпосередньо не мають вітамінної активності, але у процесі обміну речовин здатні перетворюватись у вітаміни. Ці речовини дістали назву провітамінів. Найбільше значення з провітамінів мають - і -каротини та ергостерол.

Каротинив організмі людини перетворюються у вітамін А. Каротини містяться в зелених частинах рослин, а також у плодах і овочах, які мають жовтогарячий колір: морква, томати, абрикоси, гарбузи. Найбільшу цінність має -каротин, який за своєю А-вітамінною активністю удвічі перевищує -каротин. Близько 75% потреби у вітаміні А забезпечується саме каротинами і лише 25% безпосередньо вітаміном А.

Стериниє провітамінами вітаміну Д. У рослинних організмах міститься ергостерин, який перетворюється у вітамін Д₂, у тваринних організмах міститься дегідрохолестерин, який під впливом ультрафіолетового проміння перетворюється у вітамін Д₃.

Антивітаміни - це органічні речовини, які послаблюють біологічну активність вітамінів. Крім того, антивітаміни здатні витісняти вітаміни з комплексних сполук з ферментами, тим самим порушуючи структуру останніх, позбавляють їх каталітичної активності. За структурою антивітаміни схожі на вітаміни і відрізняються лише наявністю (або відсутністю) певної функціональної групи. Наприклад, для L-аскорбінової кислоти антивітаміном є Д-аскорбінова кислота, для вітаміну Н - білок авідин і т.ін.

Питання для самоконтролю

1. Яке значення для організму людини мають вітаміни?

2. Поясніть, що таке гіповітаміноз, авітаміноз та гіпервітаміноз.

3. За якими ознаками та як класифікують вітаміни?

4. Дайте характеристику біологічної ролі вітамінів аліфатичного ряду.

5. Дайте характеристику біологічної ролі вітамінів ароматичного та аліциклічного рядів.

6. Дайте характеристику біологічної ролі вітамінів гетероциклічного ряду.

7. Що таке вітаміноподібні речовини?

8. Що таке провітаміни?

9. Що таке антивітаміни?

РЕЧОВИНИ, ЯКІ ФОРМУЮТЬ ОРГАНОЛЕПТИЧНІ ВЛАСТИВОСТІ ХАРЧОВИХ ПРОДУКТІВ

До складу харчових продуктів входить цілий ряд органічних сполук, які не є будівельним або енергетичним матеріалом, але наявність яких дуже бажана, бо без них наша їжа погано засвоювалася б, оскільки вона не мала б приємного вигляду. Це кислоти, барвні і пахучі речовини.

Кислоти входять до складу майже всіх продовольчих товарів у вільному вигляді або у вигляді кислих та середніх солей. Найпоширенішими є мурашина, оцтова, молочна, лимонна, яблучна, винна, щавлева, бензойна (її кислі солі). Саме завдяки наявності цих кислот більшість харчових продуктів (за винятком борошняних кондитерських виробів) мають кислу реакцію середовища і кислий присмак.

Оскільки різні кислоти мають неоднаковий кислий смак, то треба пам'ятати, що лимонна й адипінова кислоти мають чисто кислий, приємний, без присмаків, нетерпкий смак; винна - кислий, терпкий; молочна - чисто кислий, нетерпкий, але на смак цієї кислоти впливають домішки й особливо наявність ангідридів; яблучна кислота має кислий, м'який смак, із слабким побічним присмаком; оцтова - різкий кислий; янтарна кислота має дуже неприємний смак.

Харчові продукти, які у своєму складі мають кислоти, добре засвоюються організмом, оскільки вони (кислоти) збуджують травні залози. Добова потреба людини в кислотах (близько 2 г) повністю забезпечується харчовими продуктами.

Деякі органічні кислоти здатні пригнічувати розвиток мікроорганізмів шляхом концентрації водневих іонів або шляхом токсичності недисоційованих молекул чи аніонів. Якщо токсична дія мінеральних кислот пов'язана головним чином з концентрацією водневих іонів, то токсичність органічних кислот не пропорційна ступеню їх дисоціації й обумовлена в основному дією недисоційованих молекул або аніонів.

Загальна кількість органічних кислот недостатньо характеризує смак продуктів. Кислий смак залежить головним чином від ступеня дисоціації кислот.

У харчові продукти кислоти можуть потрапляти не тільки із сировини, а й накопиченням під час виробництва цілого ряду продуктів. Так, кислий смак квашеної капусти, солоних огірків, мочених яблук зумовлюється нагромадженням молочної кислоти внаслідок молочнокислого бродіння, яке лежить в основі виробництва цих продуктів. При виробництві хліба внаслідок молочнокислого та оцтовокислого бродіння в хлібі з'являються молочна й оцтова кислоти.

Під час зберігання готових продуктів теж відбуваються різні види бродіння, внаслідок чого у продуктах збільшується кількість кислот або з'являються нові. Так, наприклад, при скисанні вина в ньому заявляється оцтова кислота, при окиснюванні жирів у них можуть нагромаджуватися низькомолекулярні жирні кислоти. При цьому якість продуктів безумовно знижується.

У продовольчих товарах може визначатися активна і титрована кислотність.

Активна кислотність визначається концентрацією водневих іонів і виражається негативним (-) логарифмом концентрації іонів водню (величиною рН).

Титрована (загальна) кислотність характеризує наявність у харчових продуктах усіх речовин, які мають кислі властивості (вільні кислоти, кислі солі та інші органічні сполуки), і визначаються шляхом нейтралізації цих речовин лугами. Титрована кислотність у різних продуктах виражається різними одиницями:

- градус кислотності - у борошні, хлібі;

- градус Тернера - у молоці та молочних продуктах;

- градус Кеттсторфера - в маргарині і коров'ячому маслі;

- міліграми їдкого калію -

1 2 34