ПОЗНАВАТЕЛЬНОЕ

Оси и плоскости тела человека - Тело человека состоит из определенных топографических частей и участков, в которых расположены органы, мышцы, сосуды, нервы и т.д.

Отёска стен и прирубка косяков - Когда на доме не достаёт окон и дверей, красивое высокое крыльцо ещё только в воображении, приходится подниматься с улицы в дом по трапу.

Дифференциальные уравнения второго порядка (модель рынка с прогнозируемыми ценами) - В простых моделях рынка спрос и предложение обычно полагают зависящими только от текущей цены на товар.

Активаторы и ингибиторы ферментов

12 3

Общие сведения о ферментах

Ферментами, или энзимами (fermentum – “закваска”, enzume –
“в дрожжах”) называются сложные биологические катализаторы белковой природы, влияющие на скорость химической реакции.

Наряду с каталитическими функциями, они выполняют также
и регуляторные функции: определяют последовательность и взаимное согласование реакций обмена веществ.

Ферменты играют важную роль в пищевой промышленности.
С их помощью получают вина, пиво, спирт, сыры, кисломолочную продукцию, хлебобулочные изделия и другие пищевые продукты.

Всем химическим изменениям в исходном сырье мы также обязаны работе ферментов клеток сырья и ферментов микрофлоры.

Строение ферментов

Ферменты имеют большую молекулярную массу: от 10000
до 1000000. По химической природе все ферменты являются белками
и делятся на две группы: однокомпонентные (простые белки)
и двухкомпонентные, состоящие из белковой части и небелковой части – кофактора или простетической группы.

Белковая часть молекулы фермента может быть построена из одной или нескольких полипептидных цепей.

Кофакторы имеют небольшую молекулярную массу и являются активной группой фермента. Ими могут быть производные витаминов, нуклеотидов, ионы металлов.

У ферментов имеется активный центр (та часть фермента, которая взаимодействует с субстратом) и аллостерический участок (часть полипептидной цепи, которая способствует определенному пространственному расположению активного центра, а с субстратом
не соединяется).

Общие свойства ферментов

Все ферменты характеризуются рядом общих свойств: высокая каталитическая активность, специфичность действия, термолабильность, влияние рН на активность ферментов, обратимость ферментов.

1 Каталитическая активность:

Как типичный катализатор химической реакции, фермент изменяет (в большую или меньшую сторону) энергию активации реагирующих молекул, уменьшая или увеличивая скорость реакции соответственно. Снижая энергию активации (энергетический барьер), фермент ускоряет контролируемую реакцию и делает ее, тем самым, энергетически выгодной.

Нередко присутствие фермента ускоряет реакцию в миллион раз. Так, например, на гидролиз крахмала минеральными кислотами при кипячении уходят несколько часов, а при участии соответствующего фермента он идет за несколько минут при комнатной температуре.

2 Специфичность действия:

Одним из отличительных свойств ферментов является специфичность их действия. Это свойство отличает их действие от других катализаторов.

Каждый фермент каталитически ускоряет, как правило, одну единственную химическую реакцию, или группу реакций одного типа.
По специфичности действия они делятся на типы ферментов: стереохимический, абсолютный, абсолютно групповой и относительно групповой.

3 Температурные условия действия ферментов:

Ферменты термолабильны. Это означает, что при нагревании
они теряют активность. Обычно нагревание до 80 градусов (бланширование сырья) необратимо разрушает ферменты. Это связано
с их белковой природой. Как и все белки, они при нагревании денатурируются. Исключение составляют отдельные ферменты, которые не разрушаются при 80 и при 100 градусах.

При низких температурах (ниже нуля) ферменты сохраняются,
но скорость катализа резко снижается. Оптимум действия большинства ферментов животного происхождения приходится на интервал:
40-50 градусов, а для ферментов растений – 50-60 градусов.

4 Влияние рН на действие ферментов:

Ферменты достаточно стабильны в слабощелочных и слабокислых средах, но разрушаются в сильнокислых и сильнощелочных растворах. Для проявления максимальной каталитической активности ферментов требуется определенная концентрация водородных ионов. Каждый фермент наиболее активен в пределах довольно узкой зоны рН, называемой оптимумом рН, активность фермента уменьшается, если рН отклоняется в любую сторону от оптимума. Активность некоторых ферментов зависит от природы и концентрации водородных ионов, присутствующих в реакционной среде.

Для мальтозы дрожжевой – 6,7-7,2; для амилазы слюны – 6,9-7,0.

Активаторы и ингибиторы ферментов

На активность ферментов влияет присутствие в растворе ряда химических веществ. Одни из них повышают активность ферментов
и называются активаторами, другие понижают ее и называются ингибиторами ферментов.

Активаторами в ряде случаев являются двухатомные катионы:
Ca, Mn, Mg, Co и другие. Иногда активаторами являются анионы. Например, амилаза слюны активируется нонами хлора.

Ингибиторами ферментов часто являются вещества, связывающие химически активные центры ферментов. Так, например, соли тяжелых металлов даже в малых концентрациях связывают сульфогидридные (SH) группы ферментов и тормозят их активность.

Классификация ферментов

В основу современной классификации принят характер каталитического действия ферментов. По этому признаку все ферменты делятся на 6 классов:

1 Оксидоредуктазы – ферменты, катализирующие окислительно-восстановительные реакции. К ним относятся дегидрогеназы, катализирующие процесс окисления органических веществ путем отщепления водорода и переноса его на другой субстрат и оксидазы, катализирующие перенос водорода с субстрата, подвергающиеся окислению, на кислород.

2 Трансферазы – ферменты, катализирующие перенос различных групп (остатков фосфорной кислоты, амино-, метильных групп и т.д.)

3 Гидролазы – ферменты, катализирующие реакции гидролитического расщепления. К ним относятся многочисленные ферменты, действующие на сложноэфирные связи (эстеразы), гликозидные соединения (гликозидазы), пептидные связи (пептидазы).

4 Лиазы – ферменты, катализирующие реакции негидролитического расщепления. Например, между атомами углерода, углерода
и кислорода, углерода и азота, углерода и галогена. К ферментам этой группы относятся декарбоксилазы, отщепляющие молекулу диоксида углерода от органической кислоты.

5 Изомеразы – ферменты, катализирующие реакции внутримолекулярной перестройки. Их используют, например,
при получении глюкозно – фруктозных сиропов.

6 Лигазы (синтетазы) – ферменты, катализирующие реакции синтеза. Эти ферменты катализируют образование связей углерод – кислород, углерод-сера, углерод-азот, углерод-углерод. К этой группе относятся ферменты, участвующие в превращениях аминокислот (аспарагинкиназа, глутаминсинтетаза, карбоксилаза) и в удлинении углеродной цепи органических соединений.

Общие сведения о липидах

К липидам относят многочисленную группу органических соединений, построенную по принципу сложных эфиров, являющуюся производными высших жирных кислот. К ним относятся глицериды (жиры), воски, стиролы, стериды, фосфолипиды, гликолипиды.

Одна из главных групп липидов – жиры. Все сходные с жирами по растворимости соединения, входящие в класс липидов, составляют группу липоидов (жироподобных веществ). Таким образом, класс липидов
в целом представлен жирами и липоидами.

Липиды играют важную роль в качестве структурных компонентов клеточных мембран, источника энергии, растворителя органических веществ, способствующего усвоению жирорастворимых витаминов А, Д, Е, К и других биологически активных веществ, и в качестве предшественника других компонентов клетки.

В организме животных почти все липиды находятся в комплексе
с белками, углеводами и другими соединениями.

12 3