 ПОЗНАВАТЕЛЬНОЕ Сила воли ведет к действию, а позитивные действия формируют позитивное отношение Как определить диапазон голоса - ваш вокал Игровые автоматы с быстрым выводом Как самому избавиться от обидчивости Противоречивые взгляды на качества, присущие мужчинам Вкуснейший "Салат из свеклы с чесноком" Натюрморт и его изобразительные возможности Применение, как принимать мумие? Мумие для волос, лица, при переломах, при кровотечении и т.д. Как научиться брать на себя ответственность Зачем нужны границы в отношениях с детьми? Световозвращающие элементы на детской одежде Как победить свой возраст? Восемь уникальных способов, которые помогут достичь долголетия Классификация ожирения по ИМТ (ВОЗ) Глава 3. Завет мужчины с женщиной
Оси и плоскости тела человека - Тело человека состоит из определенных топографических частей и участков, в которых расположены органы, мышцы, сосуды, нервы и т.д.
| Какая из перечисленных аминокислот является диаминокарбоновой кислотой?
Разделы: Химия белков. Ферменты. 1. При осаждение белков высаливанием происходит: а) присоединение других молекул б) денатурация макромолекул в) дегидратация макромолекул + г) потеря нативных свойств
Какие вещества в растворе выявляет биуретовая реакция? а) гетерополисахариды б) фосфолипиды в) белки + г) нуклеиновые кислоты
Какая последовательность соответствует представленному пептиду?
a) Цис-Ала-Асп б) Глу-Гли-Тир + в) Глу-Цис-Гли г) Вал-Гли-Фен
4. Присутствие любого белка в растворе можно определить с помощью реакции: а) биуретовой + б) ксантопротеиновой в) нингидриновой г) с фенилизотиоцианатом
5. Пептид, на С-конце которого находится иминокислота: а) вал-иле-сер-тре б) цис-ала-про-тир в) про-гис-гли-три г) иле-три-сер-про +
6. Пептид, на N-конце которого находится диаминомонокарбоновая кислота: а) тре-ала-лиз-про б) лиз-сер-гис-глн + в) асн-вал-иле-арг г) глу-лей-тре-лиз
7. Для количественного определения аминокислот в растворе используют: а) биуретовый метод б) реакцию Фоля в) реакцию Сакагути г) реакцию с нингидрином +
8. Водородными связями между атомами пептидного остова стабилизируется: а) первичная структура б) вторичная структура + в) третичная структура г) четвертичная структура
9. Порядок чередования аминокислот, соединенных пептидной связью, это: а) первичная структура + б) вторичная структура в) третичная структура г) четвертичная структура
10. Генетически детерминирована: а) первичная структура + б) вторичная структура в) третичная структура г) четвертичная структура
11. Какое из отмеченных свойств характерно для денатурированных белков: а) наличие водородных связей б) наличие пептидных связей + в) наличие вторичной и третичной структуры г) хорошая растворимость в воде
Как называют структуру белка, представляющую совместное расположение нескольких полипептидных цепей, связанных нековалентными связями? а) первичная структура б) вторичная структура в) третичная структура г) четвертичная структура +
Что такое изоэлектрическая точка белка (ИЭТ)? а) значение температуры замерзания воды в гидратной оболочке б) значение рН, равное оптимуму рН для действия белка-фермента в) значение температуры, оптимальное для действия ферментов г) значение рН, при котором суммарный заряд белковой молекулы равен нулю +
К какому электроду будут мигрировать белки сыворотки крови при электрофорезе в сильно щелочной среде? а) зависит от величины заряда б) кислые белки — к аноду, основные — к катоду в) к аноду + г) кислые белки — к катоду, основные — к аноду д) к катоду
Какая аминокислота содержит гетероцикл? а) гистидин + б) глицин в) глутамин г) тирозин
16. В каком направлении будут перемещаться белки сыворотки крови при электрофорезе при рН=8.6 а) к катоду б) к аноду + в) остаются на старте г) зависит от величины заряда
17. Какие вещества необходимы для высаливания белков: а) щелочноземельные металлы + б) сахароза в) кислоты г) тяжелые металлы
18. Какой метод можно использовать для очистки раствора белка от низкомолекулярных примесей: а) высаливание б) ультрацентрифугирование в) электрофорез г) диализ +
Какая из перечисленных аминокислот является диаминокарбоновой кислотой? а) лейцин б) лизин + в) серин г) глицин
20. На каких свойствах белков основан метод аффинной хроматографии: а) амфотерности б) способности к ионизации в) величине молекулярной массы г) специфическом взаимодействии с лигандами +
21. Конформация полипептидной цепи, стабилизируемая связями между радикалами аминокислот, является: а) первичной структурой б) вторичной структурой в) третичной структурой + г) четвертичной структурой
22. Пространственное расположение и характер взаимодействия пептидных цепей в олигомерном белке характеризует: а) первичную структуру б) вторичную структуру в) третичную структуру г) четвертичную структуру +
23. Радикалы аминокислот взаимодействуют при образовании: а) первичной структуры б) вторичной структуры в) третичной структуры +
24. К аминокислоте с гидрофобным радикалом относится: а) лейцин + б) аспарагиновая кислота в) лизин г) аргинин
25. Для каких белков преобладающей является бета-структура полипептидной цепи: а) гемоглобин б) фиброин шелка + в) миоглобин г) сывороточный альбумин
26. Как называется дополнительная группа фермента^ прочно связанная с его белковой частью: а) кофактор б) кофермент в) апофермент г) простетическая группа +
27. При какой температуре ферменты денатурируют: а) 0 °С б) 80-100 °С + в) 20-30 °С г) 30-40 °С
28. Какая изоформа лактатдегидрогеназы локализована преимущественно в сердце: а) ЛДГ1 + б) ЛДГ3 в) ЛДГ4 г) ЛДГ5
29. Какое свойство присуще как неорганическим катализаторам, так и ферментам: а) не сдвигают подвижного равновесия + б) высокая специфичность в) регулируемость количества и активности г) физиологические условия протекания 30. К какому классу относят ферменты, катализирующие синтез органических веществ из двух исходных молекул с использованием АТФ: а) лиазы б) лигазы + в) оксидоредуктазы г) трансферазы
31. Какая температура является оптимальной для действия большинства ферментов: а) 50-60 °С б) 15-20 °С в) 80-100 °С г) 35-40 °С +
32. Чем выше константа Михаэлиса, тем сродство фермента к субстрату: а) выше б) ниже + в) остается неизменным
33. Как называется участок молекулы фермента, ответственный одновременно и за присоединение вещества, подвергающегося ферментативному действию, и за осуществление ферментативного катализа: а) каталитический центр б) активный центр + в) адсорбционный центр г)аллостерический центр
34. При каком рН большинство ферментов проявляют максимальную активность: а) кислом, рН=1.5-2.0 б) щелочном, рН=8.0-9.0 в) близком к нейтральному + г) только при рН=7,0
35. Как ферменты влияют на энергию активации: а) увеличивают б) уменьшают + в) не изменяют
36. К какому классу относятся ферменты, катализирующие внутримолекулярный перенос группы: а) оксидоредуктазы б) лиазы в) изомеразы + г) трансферазы
37. Какое значение рН является оптимальным для пепсина: а) 1-2 + б) 3-5 в) 5-7 г) близкое к нейтральному
38. Сродство фермента к субстрату характеризует: а) константа седиментации б) константа Михаэлиса + в) константа равновесия
39. Для ферментов, обладающих абсолютной специфичностью, характерно: а) превращение одного единственного субстрата + б) превращение группы субстратов с одинаковым типом связей в) превращение стереоизомеров одного типа
40. Линейная зависимость скорости реакции от концентрации фермента достигается при: а) недостатке субстрата б) равном количестве субстрата и фермента в) избытке субстрата +
41. Пептид, плохо растворимый в воде: а) глу-цис-лиз б) глн-асп-фен в) арг-сер-про г) мет-ала-лей +
42. Пептид, лучше других растворимый в воде при рН 7,0: а) асп-тре-лиз + б) асн-мет-фен в) про-сер-ала г) цис-гли-три
43. Для наиболее грубого удаления балластных белков чаще используют: а) электрофорез б) ионообменную хроматографию в) высаливание + г) гель-фильтрацию
44. Наиболее специфичным методом выделения белков является: а) гель-фильтрация б) высаливание в) ультрацентрифугирование г) аффинная хроматография +
45. Ферменты ускоряют реакции, так как: а) изменяют свободную энергию активацию б) ингибируют обратную реакцию в) изменяют константу равновесия реакции г) уменьшают энергию активации +
46. Количественное измерение ферментов основано на зависимости скорости реакции от: а) температуры б) концентрации субстрата в) величины рН г) концентрации фермента +
47. Фермент пепсин используется в медицине для: а) обработки гнойных ран б) предотвращения тромбообразования в) улучшения пищеварения + г) рассасывания рубцов
48. Специфичность ферментов может быть: а) обратимой б) относительной + в) временной г) необратимой 49. Аллостерический центр фермента представляет собой: а) участок молекулы, ионизирующий субстрат б) участок молекулы, обеспечивающий присоединение субстрата в) участок молекулы, с которым связываются низкомолекулярные вещества, отличающиеся по строению от субстратов и обладающие регуляторной функцией + г) небелковая часть фермента
50. При постоянной концентрации фермента скорость реакции с увеличением количества субстрата: а) уменьшается б) увеличивается в) не изменяется г) увеличивается, затем остается постоянной +
51. Ферменты, катализирующие расщепление внутримолекулярных связей при участии воды, называются: а) лигазы б) лиазы в) гидролазы + г) оксидоредуктазы
52. Мультиферментные комплексы состоят из: а) нескольких ферментов, катализирующих превращение двух субстратов б) нескольких ферментов, катализирующих превращения одного субстрата в нескольких реакциях + в) нескольких ферментов, катализирующих превращения одного субстрата в одной реакции г) нескольких ферментов, катализирующих превращение трех субстратов в одной реакции
53. Ингибиторами ферментов являются вещества: а) повышающие скорость ферментативных реакций б) вызывающие денатурацию ферментов в) снижающие скорость ферментативных реакций + г) снижающие растворимость ферментов
54. Мономерные (однокомпонентные) ферменты являются: а) протеинами + б) протеидами в) липопротеинами г) гликопротеинами
55. Ферменты, катализирующие реакции образования сложных веществ из более простых: а) лиазы б) гидролазы в) лигазы + г) синтетазы
56. Изоферменты – это множественные формы ферментов, которые: а) катализируют разные реакции б) не различаются по физико-химическим свойствам в) катализируют одну и ту же реакцию + г) имеют одну и ту же структуру 57. Кофактор ферментов может быть представлен: а) белками б) ионами металлов + в) протеидами
58. Ингибирование бывает: а) специфическое б) обратимое + в) классическое г) неспецифическое
59. Согласно классификации ферменты делят на: а) пять классов б) девять классов в) шесть классов + г) четыре класса 60. Ферменты отличаются от неорганических катализаторов тем, что: а) активны при любой температуре б) проявляют более низкую каталитическую активность в) расходуются в реакции г) термолабильны +
61. Конкурентным ингибитором фермента, превращающего янтарную кислоту в фумаровую, является: а) пировиноградная кислота б) малоновая кислота + в) молочная кислота г) яблочная кислота
62. Ферменты, катализирующие реакции межмолекулярного переноса атомов или групп атомов: а) изомеразы б) трансферазы + в) гидролазы г) лиазы
63. Абсолютная специфичность – это способность фермента катализировать: а) превращение веществ с одним типом химической связи б) превращение стереомеров в) превращение только одного субстрата + г) превращение только двух субстратов
64. В основу классификации ферментов положен: а) характер связей б) тип катализируемой реакции + в) тип субстрата г) механизм действия фермента 65. Ферменты, катализирующие реакции разрыва связей или реакции отщепления различных групп от субстратов без участия воды с образованием двойной связи или присоединения по двойной связи: а) лигазы б) изомеразы в) лиазы + г) гидролазы
66. Ферментами являются соединения: а) имеющие сходное химическое строение б) проявляющие одинаковые физические свойства в) белковой природы, обеспечивающие протекание химических реакций + г) небелковой природы, ускоряющие реакции
67. Ферменты, катализирующие окислительно-восстановительные реакции: а) лиазы б) гидролазы в) оксидоредуктазы + г) лигазы
68. Выберите неправильный ответ. Скорость ферментативных реакций зависит от: а) концентрации субстрата б) концентрации фермента в) молекулярной массы фермента + г) температуры
69. Апофермент – это: а) небелковая часть б) белковая часть + в) простетическая группа
70. Скорость ферментативной реакции в оптимальных условиях зависит от: а) концентрации субстрата + б) концентрации кофактора в) растворимости г) специфичности
71. Ферменты из класса трансфераз катализируют: а) реакции гидролиза б) реакции внутримолекулярного переноса атомов или групп атомов в) реакции изомеризации г) реакции межмолекулярного переноса атомов или групп атомов +
72. Ингибирование называется необратимым, если изменения: а) нестойкие б) стойкие + в) повышают активность фермента г) вызывают сходные по строению вещества
73. Действие высокой температуры на каталитическую активность проявляется в: а) замедлении реакции вследствие уменьшения гидрофильности белка-фермента б) инактивации фермента + в) активации субстрата г) снижении эффективной концентрации фермента
74. Амфотерность фермента подтверждает: а) белковую природу + б) углеводную природу в) липидную природу г) нуклеотидную природу
75. Холофермент – это: а) белковая часть молекулы фермента б) небелковая часть молекулы фермента в) сложный фермент, включающий белковую и небелковую части + г) фермент, прочно связанный с субстратом
76. Большинство ферментативных реакций протекает при рН: а) 2,5 – 8,5 б) 6,5 – 7,5 + в) 4,5 – 7,0 г) 8,0 – 9,0
77. Вещества, замедляющие ход ферментативных реакций, называются: а) ингибиторы + б) активаторы в) катализаторы г) денатураторы 78. Участок молекулы фермента, к которому присоединяется вещество, способное вызвать изменение ее конфигурации, называется: а) каталитическим центром б) аллостерическим центром + в) простетической группой г) активным центром
79. При увеличении количества фермента в условиях избытка субстрата скорость ферментативной реакции: а) уменьшается б) увеличивается + в) не изменяется г) увеличивается, затем остается постоянной
80. Вещество занимает место в аллостерическом центре и ингибирует фермент. Это: а) конкурентное обратимое ингибирование б) неконкурентное обратимое ингибирование + в) необратимое ингибирование г) активирование ферментативных реакций
81. Действие высокой температуры на ферментативную реакцию проявляется в следующем: а) в замедлении реакции, т.к. уменьшается гидрофильность белка-фермента б) фермент инактивируется в результате денатурации + в) активирует субстрат, вследствие чего повышается скорость реакции г) не оказывает существенного влияния
82. Незаменимой аминокислотой для человека является: а) фенилаланин + б) тирозин в) цистеин г) серин
83. К серосодержащим аминокислотам относится: а) метионин + б) лизин в) валин г) аргинин
84. Положительным зарядом в радикальной части обладает аминокислота: а) аспарагин б) глутамин в) лизин + г) глутамат
85. Изоэлектрическая точка белка зависит от: а) наличия гидратной оболочки б) суммарного заряда молекулы + в) наличия водородных связей г) наличия спиральных участков в молекуле
86. Олигомерные белки: а) проходят через полупроницаемую мембрану б) не содержат a-спиральных участков в) состоят из нескольких полипептидных цепей + г) не обладают четвертичной структурой
87. Незаменимая для человека аминокислота: а) лизин + б) цистеин в) аспарагин г) глутамин
88. Сульфгидрильную группу (тиогруппу) содержит аминокислота: а) аспарагин б) гистидин в) цистеин + г) метионин
89. Денатурация белка всегда сопровождается: а) нарушением третичной структуры белка + б) гидролизом пептидных связей в) появлением окраски г) образованием функциональных комплексов с другими белками
90. Незаменимая для человека аминокислота: а) лейцин + б) аланин в) пролин г) аспарагин
91. Фолдинг белка – это: а) формирование первичной структуры б) модификация аминокислотных остатков в) формирование третичной структуры + г) транспорт в митохондрии
92. Аминокислота с положительным зарядом в радикале: а) гистидин + б) валин в) аргинин г) изолейцин
93. Аминокислота с отрицательным зарядом в радикале: а) лейцин б) гистидин в) глутамат + г) аргинин
94. Наиболее прочные связи в молекуле белка: а) пептидные + б) водородные в) ионные г) гидрофобные
95. Ковалентные связи в молекуле белка: а) дисульфидные + б) водородные в) ионные г) гидрофобные
96. Один катал – это: а) количество фермента, катализирующее образование 1 моль продукта в секунду при стандартных условиях + б) количество молекул субстрата, превращающихся на 1 молекуле фермента за 1 секунду в) число единиц активности фермента, приходящееся на 1 мг белка в препарате фермента г) количество фермента, вызывающее превращение 1 мкмоль субстрата в минуту при стандартных условиях
97. С активным центром фермента не связывается: а) субстрат б) продукт в) конкурентный ингибитор г) аллостерический эффектор +
98. Общее количество субъединиц в лактатдегидрогеназе: а) две б) три в) четыре + г) шесть
99. Активировать апофермент может: а) субстрат б) аллостерический активатор в) продукт реакции г) кофермент +
100. Одна международная единица ферментативной активности – это: а) количество фермента, катализирующее образование 1 моль продукта в секунду при стандартных условиях б) количество молекул субстрата, превращающихся на 1 молекуле фермента за 1 секунду в) число единиц активности фермента, приходящееся на 1 мг белка в препарате фермента г) количество фермента, вызывающее превращение 1 мкмоль субстрата в минуту при стандартных условиях +
Назовите трипептид:
а) серил-изолейцил-цистеин + б) треонил-лейцил-метионин в) тирозил-валил-метионин г) серил-лейцил-цистеин
102. Назовите трипептид:
а) гистидил-глицил-серин б) пролил-глицил-треонин + в) фенилаланил-аланил-серин г) триптофил-глицил-аланин
103. Назовите трипептид:
а) изолейцил-цистеил-тирозин б) лейцил-метионил-фенилаланин + в) лейцил-валил-гистидин г) валил-метионил-пролин 104. Назовите трипептид:
а) лейцил-изолейцил-аланин б) лейцил-валил-треонин в) изолейцил-лейцил-аланин + г) цистеил-валил-аланин
105. Назовите трипептид:
а) триптофил-глутамил-валин + б) тирозил-аспарагил-лейцин в) фенилаланил-глутамил-лейцин г) триптофил-аспарагил-аланин
Назовите трипептид:
а) лизил-глутамил-аланин б) аргинил-аспарагил-валин в) лизил-треонил-лейцин г) аргинил-лизил-валин +
107. Назовите трипептид:
а) гистидил-цистеил-гидроксипролин + б) пролил-метионил-тирозин в) триптофил-цистеил-фенилаланин г) гистидил-серил-тирозин
108. Назовите трипептид:
а) гидроксипролил-аланил-тирозин б) гистидил-глицил-тирозин в) пролил-глицил-фенилаланин + г) гистидил-аланил-фенилаланин
109. Назовите трипептид:
а) изолейцил-аспарагил-треонин + б) лейцил-глутамил-валин в) валил-глутамил-аланин г) изолейцил-лизил-треонин
110. Назовите трипептид:
а) лизил-фенилаланил-лейцин б) серил-тирозил-изолейцин в) серил-триптофил-лейцин + г) треонил-триптофил-лейцин
111. Назовите трипептид:
а) метионил-фенилаланил-глицин + б) цистеил-тирозил-аланин в) метионил-тирозил-глицин г) аланил-фенилаланил-серин
112. Назовите аминокислоту:
а) лейцин б) изолейцин + в) валин г) аланин
113. Назовите аминокислоту:
а) лейцин + б) изолейцин в) валин г) аланин 114. Назовите аминокислоту:
а) глицин + б) аланин в) серин г) цистеин 115. Назовите аминокислоту:
а) треонин б) глицин в) серин + г) метионин
116. Назовите аминокислоту:
а) метионин + б) цистеин в) серин г) аспарагин
117. Назовите аминокислоту:
а) аспарагин б) глутамин + в) серин г) лизин
118. Назовите аминокислоту:
а) аланин + б) валин в) лейцин г) треонин
119. Назовите аминокислоту:
а) глутамин б) аспарагин в) лизин + г) аргинин
120. Назовите аминокислоту:
а) серин б) треонин + в) аланин г) валин
121. Назовите аминокислоту:
а) фенилаланин + б) тирозин в) триптофан г) гистидин
122. Назовите аминокислоту:
а) фенилаланин б) тирозин + в) триптофан г) гистидин
123. Назовите аминокислоту:
а) аргинин + б) лизин в) глутамин г) аспарагин
124. Назовите аминокислоту:
а) пролин + б) гистидин в) фенилаланин г) гидроксипролин
125. Назовите аминокислоту:
а) валин + б) аланин в) лейцин г) изолейцин
|
