 ПОЗНАВАТЕЛЬНОЕ Сила воли ведет к действию, а позитивные действия формируют позитивное отношение Как определить диапазон голоса - ваш вокал Игровые автоматы с быстрым выводом Как самому избавиться от обидчивости Противоречивые взгляды на качества, присущие мужчинам Вкуснейший "Салат из свеклы с чесноком" Натюрморт и его изобразительные возможности Применение, как принимать мумие? Мумие для волос, лица, при переломах, при кровотечении и т.д. Как научиться брать на себя ответственность Зачем нужны границы в отношениях с детьми? Световозвращающие элементы на детской одежде Как победить свой возраст? Восемь уникальных способов, которые помогут достичь долголетия Классификация ожирения по ИМТ (ВОЗ) Глава 3. Завет мужчины с женщиной
Оси и плоскости тела человека - Тело человека состоит из определенных топографических частей и участков, в которых расположены органы, мышцы, сосуды, нервы и т.д.
| Ковалентті дисульфидтік байланыс – S – S – .
Полипептидтер Полипептидтер дегеніміз – а.қ-нан түзілген қосылыстар. Екі а.қ. өзара бірімен-бірі әрекеттескен кезде суды бөліп шығарады да, дипептид түзеді: Егер дипептидке үшінші а.қ. қосылатын болса, онда тирпептид түзіледі. Осылайша көптеген а.қ. қосылуынан полипептид п.б. Полипептидтегі а.қ. қалдықтары арасында байланыс түзіледі, ол байланыс пептидтік н/се амидтік байланыс д.ат. 10 а.қ. (1 млрд) әр түрлі полипептидтер алуға болады.
Дәріс 2. Белок молекуласының құрылысы Қазіргі кездегі түсінік бойынша белок дегеніміз – молекулалық массасы 5000 Д шамасынан көп, кеңістік құрылымы бар және организмде белгілі бір қызмет атқаратын полипептид. Белок молекуласы бір, екі және көп (негізінен жұп сан болуы тиіс) полипептид тібегінен құралады. Белоктың полипептид тізбегінде ондаған, тіпті жүздеген амин қышқылдарының қалдығы болуы мүмкін. Ондай қалдықтар пептидтік байланыс – СО – NH – көмегімен бірімен – бірі өзара жалғасады. Кезектесіп отыратын көміртегі мен азот атомдары қаңқа болып қалыптасады да, ондай қаңқадан жан-жаққа амин қышқылдарының бүйірлік топтары (R) таралады. Полипептидтің құрылым сызбанұсқасынан көрініп тұрғандай, оның тізбегі бос амин тобы бар (оны N-соңғы деп атайды) амин қышқылынан басталады да, бос карбоксил тобы бар амин қышқылымен аяқталады (С-соңғы амин қышқылы). Белок молекуласының әрбір полпептид тізбегі клеткада организмнің генетикалық мәліметіне сәйкес және генетиканың заңы бойынша «бір генге – бір полипептид тізбегі» деген ереже бойынша синтезделеді. Белок молекуласының физикалық-химиялық қасиеттері және олардың биологиялық ерекшеліктері амин қышқылы қалдықтарындағы жан-жаққа тармақталған бүйірлік топтраына байлынысты болады. Егер белок молекуласы бірнеше полипептидтік тізбектен құралған болса, олардың арасындағы байланыс түрлері мына төмендегідей болуы мүмкін.
Ковалентті дисульфидтік байланыс – S – S – . Бұл байланыс белок молекуласындағы әр түрлі екі полипептидті жалғастырады, немесе бір полипептидтің екі бөлігін жалғастырып, цистин қалдығын түзеді. 2. Сутектік байланыс.Егер теріс электр зарядты екі атомның біреуі сутегінің атомымен байланысқан болса, сол екі атомның арасында сутектік байланыс қалыптасады. Мысалы, сутегінің атомы оттегінің немесе азоттың атомымен байланысқан болса, онда оттегі (азот) атомының теріс электр зарядының күштілігі салдарынан байланыс электрондары оттегі атомына немесе азот атомына ығысады. Осыған байланысты сутегі атомында біршама оң заряд (δ+), электр терістілігі басым атомда біршама теріс заряд (δ-) пайда болады. Оң зарядталған сутегі атомы теріс зарядталған басқа атомға тартылады. Осылайша химиялық емес байланыс – сутектік байланыс – қалыптасады. Бұл байланыс коваленттік байланыспен салыстырғанда әлсіздеу, бірақ ол белгілі белок құрылымын қалыптастыруда үлкен қызмет атқарады. Екі пептид тобының арасында сутектік байланыстың пайда болуы. 3. Өзара гидрофобтық әрекеттесу.Мұндай өзара әрекеттесу амин қышқылдарындағы полярсыз бүйірлік топтарының өзара тартылысынан болады. Ондай топтар полипептидтік тізбектер арасындағы суды ығыстырып шығару нәтижесінде қалыптасады. Мұндай учаскелерге су ерітінділері ене алмайды. Осы жағдайға қатысты аса маңызды лейцин, изолейцин, валин, фенилаланин, триптофан сияқты амин қышқылдары жатады. Фенилаланиннің екі қалдығының және валин қалдығының өзара гидрофобты әрекеттесуі. 4. Иондық немесе тұз тәріздес байланыстар.Мұндай байланыстар әр түрлі зарядталған екі ион өте жақындасқан кезде (0,3 нм) пайда болады. Бұл – аспарагин, глутамин қышқылдары мен аргинин, гистидиннің қышқылдық және негізгі топтардың арасындағы өзара электростатикалық әрекеттесу күші.
Белок молекуласында N-және C-соңғы амин қышқылдарын анықтау.
Белок молекуласындағы N-және C-соңғы амин қышқылдарын білудің маңызы зор. N-және C-соңғы амин қышқылдары мольінің саны бойынша оның молекуласындағы полипептидтердің санын анықтауға болады. N-соңғы амин қышқылдарын анықтау үшін мына әдістердің біреуің қолданады: 1. 1 фтор -2,4 динитробензолдыңқатысуымен (Ф. Сенгер); Зерттелетін белокты (пептидті) сілтілік ортадағы жұмсақ жағдайда ФДНБ затымен қосып қыздырады. Бұл кезде белоктың сары түсті динитрофенил туындысы пайда болады.
Динитрофенилбелокты қышқылмен гидролиздейді (6Н. НСl қосылысында), бұл кезде ол N-соңғы амин қышқылының ДНФ-туындысына және бос амин қышқылдарына бөлініп жіктеледі: Осыдан кейін стандартты ДНФ амин қышқылдары мен салыстыра отырып, N-соңғы амин қышқылының ДНФ-туындысын хромотография әдісі бойынша ұқсастығын анықтайды (идентификациялайды). Біз қарастырып отырған мысалдағы N-соңғы амин қышқылы глицин болып табылады. 2. Фенилизотиоцианаттың қатысуымен жүретін реакция. Бұл реакцияны әдетте Эдманның әдісі бойынша деградациялаудеп атайды. Беоктаға полипептидтік тізбекте амин қышқылдарының орналасу ретін тікелей анықтауға осы әдіс қана мүмкіндік береді және ол тізбекті N-соңынан бастап сатылап, бөледі, ажыратып жіктейді: Модификацияланған полипептидті сусыз қышқылмен тез өңдейді. Бұл кезде тек N-соңғы амин қышқылы фенилтиогидантон (ФТГ) туындысы түрінде бөлініп шығады. Сөйтіп алғашқы полипептид бір амин қышқылына қысқарады. Бұл әдістің ерекшілігі – полипептидтің басқа бөлігі амин қышқылдарына бөлініп ажырамайды. N-соңғы амин қышқылы ФТГ-туындысының хроматография әдістерінің біреуімен ұқсастығын анықтайды. 3. Дансилхлоридтің (диметиламинонафталин-5-сульфохлоридтің) қатысуымен жүретін реакция. Мұндай реакцияны іске асыру үшін полипептидті дансилхлоридпен өңдейді, бұл кезде соңғы амин қышқылындағы амин тобы мен реактивтік сульфотобы арасында байланыс түзіледі. Осыдан кейін дансилденген полипептидті тұз қышқылында (6Н. НСl) гидролиздейді. Бұл қосылыста сульфамид байланысы тұрақты болғандықтан, тек қана амин қышқылының N-соңғы дистильденген туындысы бөлініп шығады. Ол туындының күшті флуоресценциялаушы қасиеті болады және бос амин қышқылдары бөлініп шығады. Осы әдісті қолдана отырып және флуоресценцияның жәрдеміммен N-соңғы амин қышқылының өте төменгі концентрациясын анықтауға болады.
4. Поилипептидтердегі (белоктардағы) С-соңғы амин қышқылды анықтау көпшілік карбоксипептидаза ферментініғң көмегімен жүргізіледі. Бұл фермент ұйқы безінде (қарын астындағы безі) түзіледі және ол полипептидтің бос карбоксил тобы бар соңынан бір-бірден амин қышқылдарын бөліп шығара алады. Бұл үшін полипептидке фермент қосып инкубациялайды, бөлініп шыққан С-соңғы амин қышқылын экстракциядан кейін хроматография әдісімен анықьтайды; стандарт амин қышқылдарымен салыстырылады.
Белоктар құрылысының деңгейлері
Тірі организмдегі белок молекуласының әрқайсысының өзіне ғана тән белгілі бір кеңістіктік құрылымы болады. Ондай кеңістіктік құрылымды конформация деп атайды. Өзінің конформациясына сәйкес белоктар: глобулярлы белоктар және фибрилярлы белоктар болып екі топқа бөлінеді. Глобулярлы белоктардың құрылымы шағын ғана, олардың полипептидтік тізбектері сфера немесе эллипсоид сияқты тығыздала бүктелген болады. Белок глобуласының бетіне негізінен амин қышқылдарының полярлы тобы және зарядталған атомдары жинақталады. Олар сумен әрекеттеседі. Мұндай белоктарға ферменттер, қанның, сүттің белоктары (альбуминдер, глобулиндер және басқалары) жатады. Белок глобуласының ішкі бөлігі полярсыз ортаға жатады, ол гидрофобты және амин қышқылдарының полярсыз қалдықтарынан құралған. Гидрофобты ішкі ядроға су өтпейді, оның сумен байланысы жоқ. Фибриллярлы белоктар тұрақты келеді. Суда және сұйық тұз ерітінділерінде ерімейді. Белоктағы полипептидтік тізбектер белдік ось бойында өзара параллель орналасады, сөйтіп ұзын талшықтар – фибрильдер түзіледі. Мұндай белоктардың молекуласы созылған жіп сияқты және одан көп полипептидтік тізбектер тұрады. Тізбектері қатты немесе жылжымалы жұмсақ келеді және тірі организмде құрылымдық қызмет атқарады. Мұндай белоктарға коллаген – сіңір, сүйек және шеміршек сияқты тканьдердің негізі болып табылады. Шашта, жүнде қауырсында, тырнағқта кератин бар, ал оған жібек фибрионы, қан фибриногені және тағы сол сияқты белоктар да жатады. Белок молекуласы құрылымын 4 деңгейге бөледі. Олар. 1-ші, 2-ші, 3-ші және 4-ші реттік құрылымдар.
Брініші реттік құрылым Белоктың бірінші реттік құрылымы дегеніміз – оның полипептидтік тізбегінде амин қышықлдарының белгілі бір ретпен жалғасып орналасуы. Бұл – табиғаттың аса қажетті құбылысы. Ол жағдай генетикалық негізде детерминденген және белок молекуласының басқа 3 құрылымының түзілуіндегі негізгісі болып табылады. Амин қышқылдарының тізбектегі кездесуі барлық белоктардың, биологиялық қасиеттері, әдетте ұқсас болып келеді. Керісінше, әртүрлі қызмет атқаратын белоктардың әдетте алғашқы құрылымы да әртүрлі. Көптеген улы заттардың да белоктық табиғаты бар. Және басқа белоктар сияқты олар да сол амин қышқылынан құралады. Ал олардың у болатын себебі, полипептидтік тізбекте амин қышқылдарының орналасуы басқаша болатындығында. Мысалы, азықтық, құрылымдық, транспорттық және өзге де белоктардың амин қышқылдары басқаша ретпен орналасады. Екінші реттік құрылым
Белок молекуласындағы полипептидтік тізбек түзу емес, спираль тектес. Спиральдың бір айналымына 3,6 шамасындай амин қышқылдарының қалдығы келеді, спиральдың әр қадамы 0,54 нм. Белоктың осындай спираль тектес түрін оның екінші реттік құрылымы деп атайды. Полипептидтік тізбектің мұндай орамды түрі α–спираль және β-құрылымы (қатпарланған жапырақ) деп аталады. Спираль басынан санағанда 3-ші амин қышқылы қалдығында > С = О және > N – H аралығындағы сутектік байланыс байқалады (1-сурет). Ондай сутектік байланыстар спиральдің белдігі бойымен бағытталады. Амин қышқылдарында өзара параллель орналасқан бүйір топтардың учаскелері немесе бір полипептидтік тізбектің созылған екі учаскесі β-құрылым түзеді. β-құрылымы полипептидтегі карбоксильдік және аминдік топтар арасындағы сутектік байланыс арқылы да тұрақтандырылады (2 (а)-сурет). Тұрақты екінші реттік құрылымның үшінші түрі – коллагендік спираль. Үш қатарлы коллаген спиралында жекеленген үш коллаген тізбек өзара параллель орналасқан және ширатылған арқанға ұқсас, бірін-бірі орап тұрады (2 (б)-сурет).
Үшінші реттік құрылым Белоктың екінші реттік құрылымын түзетін спиральда түзу емес, ол да өз кезегінде бұралып иіріледі. Ондай бұралу кейде өте күрделі құрылым жасайды. Бір полипептидтік тізбектегі барлық атомдардың кеңістікте шап-шағын глобула жасап орналасуы белоктың үшінші реттік құрылымы деп аталады. Белок молекуласы атомдарының кеңістікте орналасуын, анықтайтын жалғыз-ақ әдіс – рентгенқұрылымдық анализ.
Төртінші реттік құрылым Екі немес одан да көп полипептидтік тізбектен тұратын белоктар олигомерлер деп, ал полипептидтік тізбектер протомерлер немесе суббөліктер деп аталады. Суббөліктердің кеңістікте өзара орналасуын белоктың төртінші реттік құрылымы деп атайды. Мұндай күрделі қызмет атқаратын белокқа қан гемоглобині жатады. Қан гемоглобині әрқайсысы миоглобин сияқты 4 суббөліктен құралған.
Белоктардың физикалық-химиялық қасиеттері Молекулалық масса
Белоктар үлкен молекулалы зат, ол жартылай өткізгіш мембранадан өте алмайды. Ерітіндінің түбіне шөгу уақытына, еріткіштің температурасына, тығыздығына және тұтқырлығына байланысты есептеу жолымен белоктың массасын анықтайды (Т. Сведберг әдісі). Белоктардың молекулалық массасы дальтон (Д) өлшемі бойынша беріледі. Кейде молекулалық массаны килодальтон (КД) өлшемімен де береді. 1Д сутегі атомының массасына тең болады (1,6∙10-24 г.) Дальтон дегеніміз – берілген зат молекуласының сутегі атомынан қанша есе ауыр екенін көрсететін шама. Дальтон термині мен молекулалық масса ұғымы бірін-бірі алмастыра алады. Мысалы, 16 000 Д белоктың молекулалық массасы да 16 000 болады. Рибонуклеаза 12 4000 д немесе 12,4 КД. Многлобин 17 000 Д немесе 17 КД. Жұмыртқа альбумині 45 000 Д немесе 45 КД. Гемоглобин 68 000 Д немесе 68 КД. Уреаза 480 000 д немесе 480 КД. Мұндай әдістерді іске асыру үшін қымбат жабдық, мысалы, анализ жасайтын ультрацентрифуга қажет. Белоктың молекулалық массасын, молекулалық массасы белгілі белоктардың электрофорездік жылдамдығымен салыстыра отырып анықтайды. Белоктардың электрофорездік қасиеті
Белоктардың амин ықшқылдарынан құралатынын біз білеміз. Ал амин қышқылдарының амфотрелік қасиеті бар. Сондықтан белоктар амфотерлік электролиттер болып табылады. Оның судағы ерітіндісінде белгілі бір электр заряды бар. Белок молекуласындағы теріс зарядтарының саны ондағы аспарагин қышқылы мен глутамин қышқылының қалдықтары санына тең болады, ал оң зарядтардың саны лизин, аргинин және гистидин қышқылдарының қалдықтары санына тең болады. Белок молекуласының заряды ортаның рн шамасны байланысты: белок қышқыл ортада негіз сияқты диссоциацияланады және оның молекуласы оң зарядталады, ал сілтілік ортада карбоксил тобы диссоциацияланған күйде болады, белок молекуласы теріс зарядталады. Егер белок зарядталған болса, онда ол ерітінді күйінде болады. рН шамасының бір мәнінде беткі жағында оң заряд саны теріс заряд санына тең болады, екі зарядтың қолсындысы нөлге теңеледі. Белок молекуласы электр бейтараптанған кездегі рН шамасы белоктың изоэлектрлік нүктесі деп аталады. Изоэлектрлік нүктеге жеткен кезде белок молекулалары арасында өзара тартылыс байқалады. Ал ол жағдай белок молекулаларының агрегациялануына себеп болады да, белок ерітіндінің түбіне шөгеді. Изоэлектрлік нүкте рН түрінде белгіленеді. Оның шамасы әр белокта әртүрлі. Пепсиннің рН шамасы 1 санына тең; сүт казеинінікі – 4,6; бидай глиадинінікі – 7,1; гистондікі – 10. Белок қоспасын бөлшектерге ажыратып бөлу үшін, белоктың электрлік қасиеті пайдаланылады. Осылайша бөліп ажырату әдісі электрофорез деп аталады. Электрофорез әдісі зарядталған бөлшектердің тұрақты ток өрсіндегі қозғалысына негізделген. Сілтілік ортада белок теріс зарядталады. Егер белокты сілтілік ортада ерітіп, электр өрісінде орналастырса, онда ол анод (+) жаққа қарай ығысады. Ал қышқыл ортада белок катион сияқты қасиеткөрсетіп оң зарядталады да, электр өрісінде катодқа (-) қарай ығысады.
Белоктардың ерігіштігі Белоктрадың ерігіштігі еріткіш табиғатына, ортаның рН көрсеткішіне, ерітіндінің иондық күшіне және молекула құрылымына байланысты. Кейбір белоктар суда ериді, екінші біреулері тұздардың сұйық ертіндісінде, үшінші біреулері еріткіштіе ерімейтін белоктар да бар. Белоктардың суда және су ерітінділерінде ерігіштігі олардың құрылымына, яғни амин қышқылдары қалдығындағы бүйірлік топтарғажәне олардың иондануына байланысты. Белоктардың тұзды ерітіндідегі ерігіштігі иондық күшке (μ әрпімен белгіленеді) тәуелді. Ондай күшті табу үшін әр ион концентрациясы жиынтығының жартысын оның валенттілігі (яғни заряды) квадратына көбейтеді:
μ = ½ ∑ С∙ Z2,
мұндағы; С - әр ионның концентрациясы; Z – ионның электр заряды. Бұл формуладан мынадай қорытынды шығаруға болады: иондық күш төмен болған кезде белоктың ерігіштігі артады. Ерітіндінің иондық күші артқан кезде белоктың ерігіштігі төмендейді де, белок ерітндінің түбіне шөгеді.Тұздың концентрациясы жоғары болған кезде белоктарды тұнбаға шөктіру осыған негізделген. Белоктардың тұнбаға шөгуі су молекулаларына қатысты тұз бен белоктың өзара бәсекесіне байланысты. Бұл кезде тұз иондары судың көпшілік бөлігімен байланыса алады да, белокты ерітетін судан азғантай ғана қалады, сондықтан белоктың ерігіштігі төмендейді де, ол тұнба бөліп шөгеді. Белоктың ерігіштігі ортаның рН шамасына байланысты. рН шамасы изоэлектрлік нүктеге жақындаған кезде белок молекулалары арасындағы бірін-бірі итеру күші азаяды, белок молекулалары бірігіп үлкейеді де, белок тұнбаға шөгеді.
Белоктарға сапалық (түрлі-түсті) реакция жасау
Түсті реакция жасау арөқылы заттың белоктық табиғатын анықтауға және оның құрамында кейбір амин қышқылдары бар екнін дәлеледеуге болады. Биурет реакциясы.Несеп нәрін (мочевина) қыздырған кезде биурет түзіледі, ол затқа мыс сульфатының ерітіндісін қосса, сілтілік ортада күлгін түске боялады. Белокқа мыс сульфаты ерітіндісін қосса, сілтілік ортада дәл осындай бояу пайда болады. Биурет реакциясын пептидтік - СО – NН – байланысы бар қосылыстар береді. Бұл реакция көбінесе ерітіндідегі белок мөлшерін анықтау үшін қолданылады. Осы реакция кезінде мыс ионы Сu2+ пептид байланысымен қосылады деген болжам бар.
Фолин реакциясы.Күшті негіздер және фосфорлы-молибденді-вольфрам қышқылы қатысқан кезде мыс иондары Сu2+ белокпен қосылып, көк түске боялады. Пептидтік байланысы бар мыс иондарының комплексі мен фосфорлы-молибденді-вольфрам қышқылы тирозинмен реакцияға түседі. Бұл реакция биурет реакциясымен салыстырғанда сезімтал келеді. Осы реакциямен лоуридің әдісі бойынша белоктардың мөлшерін анықтайды (500 нм мөлшері кезіндегі ең көп сіңіруі бойынша). Нингидрин реакциясы.Амин қышқылдарында сипаттама берген тарауда бұл реакция толық қарсытырылған болатын. Нингидрин қосып қыздырған кезде амин қышқылдары, пептидтер және белоктар көкшіл күлгін түске немесе райхан түске боялады. Бұл реакция құрамында амин тобы бар қосылыстарға тән. Амин қышқылдарының мөлшерін анықтау үшін қолданылады. Ксантопротеин реакциясы.Белок ерітіндісіне концентрациялы азот қышқылымен әсер еткен кезде ерітінді сары түске боялады. Осыған аммиак қосса, қызғылт қоңыр түске айналады. Бұл реакция ерітіндіде циклды амин қышқылдары – фенилаланин, тирозин, триптофан бар екенін көрсетеді. Осы қышқылдардың бензол сақинасы нитрленеді. Миллон реакциясы.Белок ерітіндісін азот қышқыл және азотты қышқыл сынап тұздарын араластырып қайнатса, қоңыр-қызыл тұнба шөгеді. Бұл реакция тирозиннің фенол сақинасына тән. Сакагучи реакциясы.Белокты натрий гипохлоридімен және α–нафтолмен натрий гидроксидін қатыстырып реакцияластырған кезде сұйықтық қою қызыл түске бояла түседі. Ол реакция құрамына гуанидин тобы кіретін паргинин бар екнін көрсетеді. Адамкевич реакциясы.Белокқа концентрациялы сірке қышқылын қосып, күкірт қышқылын қатыстырып, қыздырған кезде ерітінді қызғылт-күлгін түске боялады. Бұл реакция триптофанның бар екенін білдіреді. Нитропруссид реакциясы.Аммиактың сұйық ерітіндісіндегі белокта цистеин болса, оған нитропруссид қосса, сұйықтық қызыл түске боялады. Белоктардың қызметі Белоктар тірі организмде алуан түрлі және өздеріне ғана тән қызмет атқарады. Организмде жүретін барлық биологиялық процестер белок қызметімен байланысты. Енді белок атқаратын қызметтердің аса маңыздыларымен танысамыз. 1.Катализдік қызметті толып жатқан ферменттер атқарады. Олар тірі материядағы химиялық реакцияларды реттейді және тездетеді. 2.Транспорттық қызмет деп молекулалық оттегін, липидтерді, әртүрлі төменгі молекулалы органикалық заттарды, металл иондарын ауыстырып, жеткізіп беру қызметін атайды. Бұл қызметті қан гемоглобині, бұлшық ет миоглобині атқарады. Олар молекулалық оттегін, липопротеидтерді, металлопротиедтерді және басқа да белоктарды тасымалдап жеткізеді. 3.Механикалық (жиырылып-созылу) қызметі. Белоктар жиырыла және созыла отырып жұмыс істейді. Мұндай қызмет атқаратын белоктарға бұлшық етте және басқа да тканьдерде болатын актин, миозин белоктары жатады. 4.Қорғаныс қызметі – гентикалық тұрғыдан алғанда табиғаты жат белоктарды зиянсыздандырады, организмдерді вирус және микроб инфекцияларынана қорғайды. Мұндай белоктарға иммуноглобулин (антитела), интерферон, комплемент жатады. Фибриноген және тромбин сияқты белоктар қан ұйытуға қатысады, сөйтіп қан тамырлары зақымданған жағдайда қанның көп ағуынан сақтайды. 5.Реттегіш қызметі – жеке клеткалардағы және тұтас организмдегі зат алмасуын реттейді, оның стимулдануына жағдай жасайды. Мұндай белоктарға инсулин гормоны, гипофиз гориондары және басқалары жатады. 6.Құрылымдық қызметі – клетка мембраналарының, жалғастырып тұратын тканьдердің орналасуын реттейді. Мұндай белоктардың құрамына: сүйектің және сіңірдің құрылымдық белогы-коллаген; жүннің, мүйіздің құрылымдық негізі болып табылатын белок-кератин; буын байланыстары құрылымында екі өлшемдік бағытта созыла алатын эластин кіреді. 7.Рецепторлық қызметті клетка мембранасына орналасқан әртүрлі белоктар атқарады. Ол белоктар клетка мембранасының беткі жағында белгілі бір қосылыстармен (гормондар, медиаторлар, циклдік нуклеотидтермен) әрекеттескеннен кейін клетканың ішіне хабар беріп тұрады. 8.Қоректік қызметті қоректік белоктар атқарады. Оған негізхігі азық-түлік өнімдері болып табылатын жануарлар мен өсімдіктердегі альбумин, глобулин, казеин, глиадин, гордеин, зеин және басқа қоректік белоктар жатады. 9.Репрессор белоктар ДНК құрамындағы гендердің беделдігін реттейді, ДНК молекуласының жеке учаскелерідегі күшейту және бәсеңдету (репрессия - депрессия) процестеріне қатысады. Мұндай белоктарға хромосомдағы гистондар, қышқыл белоктар жатады. Олар хабар беруші транскрипциялануын реттейді.
Белоктардың классификациясы
Химиялық құрамына қарай белоктар: қарапайым белоктар (протеиндер) және күрделі белоктар (протеидтер) кластарына бөлінеді.
Қарапайым белоктар Қарапайым белоктар гидролиздеу кезінде тек амин қышқылдарына ғана ажырайды. Төменде қарапайым белоктардың негізгі өкілдері көрсетілген. 1.Альбуминдер – бейтарап тұздармен толық қанықтырған кезде тұнбаға шөгеді. Қан плазмасында, сүтте, организм клеткаларында және биологиялық сұйық заттарда, тауық жұмыртқасында, бұршақ тұқымдас өсімдіктерде кездеседі. Молекуласы теріс зарядталған. Құрамында глутамин қышқылы көп болғандықтанғ, оның қышқылдық қасиеті бар, рН-4,7. олар суда, тұзды ерітінділерде ериді, қан плазмасында липидтерді, гормондарды, витаминдерді, микроэлементтерді тасымалдайды. Қан сарысуының альбумині 500 амин қышқылы қаолдықтарынан құралады, м.м. – 70 000, лактальбумин (сүтте болады) 153 амин қышқылы қалдықтарынан құралады, м.м. – 45000. 2.Глобулиндер – бейтарап тұздармен жартылай қанықтырған кезде тұнбаға шөгеді. Өзі альбуминдер бар жерде кездеседі. Глобулин – сәл қышқылдау белоктарға немесе бнейтарап белоктарға жатады. Ол сұйытылған тұз ерітінділерінде ериді, суда ерімейді, рН 6 -7,3. Глобулиндер қанда көп мөлшерде кездеседі. Олар өздерінің құрамы, молек. Массасы және биологиялық қызметі жағынан бір-бірінен өзгеше. Глобулиндерді: α, β, γ – глобулиндер деп бөледі. Глобулиндер ішіндегілері ең маңыздысы: γ-глобулин. Ол антитела, организмді қорғаушы белок. 3.Гистондар (гректің деген сөзінен шыққан, ткань, ұлпа деген мағынаны білдіреді) – организмнің тканьдік белоктары. Ол хроматиннің ДНК қосылысымен байланысты болады. ДНК-нің кеңістіктік құрылымын тұрақтандыруға және репрессия процесіне қатысады. Гистондар өсімдіктер мен жануарлар клеткаларындағы ядро белогы. Олардың құрамында аргинин мен лизин қалдықтары көп болуына байланысты сілтілік қасиеті бар, м.м. 11 000-21 000. рН – 1,0. 4.Протаминдер – ең шағын молекулалы белоктар, м.м. 4000-12 000 шамасындай, күшті негіздік қасиеті бар, құрамында аргинин қалдығы көп, гистондар сияқты ДНК мен байланысты. 5.Проламиндер - өсімдіктер белогы, әсіресе бұршақ тұқымдас өсімдіктер дәнінің жабысқақ ұлпасында болады. Суда, тұз, қышқыл, сілті ерітінділерде ерімейді, 70 % этанолда ериді. Оның құрамында глутамин және пролин көп мөлшерде болады. Проламиндер астық тұқымдас өсімдіктер құрамындағы маңызды белоктар болып табылады. 6.Глутилиндер де өсімдік белоктарына жатады, сілтінің ерітіндісінде ериді. Астық дақылдары дәнінде болады. Глутамин және лизинге бай келеді. 7.Протеиноидтар – белок тәріздес заттар. Бұларға сүйеніш тірек тканьдерінің (шеміршектің, сіңірдің, сүйектің, мүйіздің, жүннің, шаштың т.с.) фибрилл белоктары жатады. Олар ерекше мықты және иілмелі-созылмалы келед. Суда, тұз, қышқыл, сілті ерітінділерінде ерімейді. Коллаген – бұл белок жалғастырып тұратын тканьдердің (сіңір, сүйек, тері, тіс) негізін құрайды. Оның молекуласы үш полипептидтік тізбектен тұрады. Ол тізбектер коллагеннің 3 қабат спиралін – тропоколлагенді түзеді. Ол тізбектердің әрқайсысының құрамына 1000 шамасындай амин қышқылының қалдықтары кіреді. Коллагеннің м.м. 285 000 және оның амин қышқылының құрамы ерекше. Коллагенді ұзақ қыздырған кезде ол денатурланады да, желатинге айналады. Эластин – жалғастырып тұратын тканьнің иілмелі-созылмалы белогы. Ол әсіресе мойын омыртқалардың байланысында, орта қан тамыры қабырғаыснда коллагенмен бірге кездеседі. Эластин созылғыштық қасиеті жағынан каучукке жақындайды. Кератин – шаш, тырнақ, тұяқ және қауырсындардың құрамына кіретін белоктар тобы. Құрамында цистеин, глутамин қышқылы, лейцин көп. Бұл белоктың иіліп-созылғыштығы және механикалық мықтылығы полипептидтік тізбектер арасындағы дисульфидтік байланыстардан болады. Фиброин – табиғи жібек талшықтарының негізін құрайтын белок. Ол өрмекші өрмегінің де негізі болып табылады. Бұл белок құрамында көп мөлшерде глицин, аланин, серин, тирозин бар.
Күрделі белоктар Құрамында белоктық бөлігі және белоксыз бөлігі бар өосылысты белоктар (протеидтер), ал мұндағы белоксыз бөлікті простетикалық топ деп атайды. Ол топ белоктың биологиялық қызметінде маңызды роль атқарады. Простетикалық топтың химиялық табиғатына байланысты күрделі белоктар бірнешеге бөлінеді. 1.Нуклеопротеидтер – нуклеин қышқылы бар белоктар комплексі. Простетикалық топтың ерекшелігіне байланысты оларды дезоксирибонуклеопротеидтер (ДН-протеидтер) және рибонуклеопротеидтер (РН-протеидтер) деп бөледі. ДН-барлық клеткалардың ядросында кездеседі. Бұл белоктар құрамында гистондар мен протаминдер бар. Олар ядродағы ДНК құрылымын қалыпқа келтіріп, тұрақтандырады. Ал гистондар одан өзге ДНК құрамындағы гендердің белсенділігін реттеуге қатысады. Нуклепротеидтер белок биосинетзінде аса маңызды қызмет атқарады. 2.Фосфопротеидтердегі простетикалық топ – фосфор қышқылының қалдықтары. Ол полипептидтік тізбектегі серинге немесе треонинге жалғасады. Фофопротеидтерге сүттегі казеин, жұмыртқа сары уызындағы виталлин, балық уылдырығындағы ихтулин және бірқатар ферменттер жатады. 3.Гликопротеидтер – құрамында қанттар (манноза, галактоза, гексозаминдер, сиал қышқылы және басқалары) бар күрделі белоктар. Жануарлардың, адамдардың, өсімдіктердің және микроорганизмдердің барлық тканьдерінде кездеседі. Гликопротеидтерге сілемей муциндері, тірек тканьдермукоидтары жатады.Олар буындарды майлайды, клетка мембранасы құрылымының қалыптасуына, иммунологиялық реакцияларға қатысады, эритроциттердің беткі жағында орналасады, қан тобын анықтайды. 4.Липопротеидтер – белоктар мен липидтерден (триглицеридтер, фосфолипидтер, холестерол, сфинголипидтер, май қышқылдары) тұратын комплекс. Клетка мембрасаның құрылымына кіреді. Липопротеидтер бос күйінде қан плазмасында және лимфада кездеседі және ол липидтерді, кейбір гормондарды бір орнынан екінші жерге ауыстырып апара алады. Электрофорездік қозғалғыштығы бойынша α-липопротеидтерге және β-липопротеидтерге бөлінеді. Липопротеидтерді ультацентрифугалау жолымен бөліп алады. Бұл кезде олар қалқып бетке шығады. Липопротеидтер құрамына кіретін белоктар бөлігі негізінде әр түрлі 9 белоктан құралады. 5.Хромопротеидтер (гректің chroma – түс, бояу және протеидтер деген екі сөзінен тұрады) – боялған күрделі белкотар. Оған гемоглобин, миоглобин, цитохромдар, пероксидаза, каталаза флавиндік ферменттер жатады. Гемоглобин (гректің haima – қан деген сөзінен шыққан) глобин белогының және простетикалық топ гемнен тұрады. Гемоглобин молекуласы Hb таңбасымен қысқаша таңбасымен белгіленеді. Адам ішіндегі нәрестенің гемоглобині феталь (латынның – іштегі нәресте деген сөзінен шыққан) деп аталады. Қысқаша атауы – HbF. Суббөліктің молекулалық массасы 16 000, гемогелобин молекуласынікі (16 000 ∙ 4) = 64 000. Суббөліктің әрқайсысында 1 гем бар. Гем дегеніміз – күрделі қосылыс. Ол екі валентті темірмен байланысқан порфириннен құралады. Порфириннің 15 изомері бар. Оның бір изомері – протопорфирин IX гемнің құрамына кіреді. Протопорфирин IX қосылысының қаңқасы 4 пиррольдық сақинадан құралған. Ол сақиналар өзара метин тобы (= СН - ) арқылы байланысқан. Гемоглобиндер қан эритроциттерінің құрамына кіреді. Бір эритроцитте 400 млн шамасына дейін гемоглобин молекулалары болады. Гемоглобиннің әр молекуласы оттегінің төрт молекуласымен байланыса алады. Гемоглобин құрамында оттегі гемдегі екі валентті темірге қосылады, бұл процесті оксигенация деп атайды. Оттегімен байланысқан гемоглобинді оксигемоглобин, оттегімен байланыспаған бос гемоглобинді дезоксигемоглобин деп атайды. Гемоглобин молекуласы әртүрлі қосылыстармен өзара әрекеттесе алады. Көміртегі (II) тотығының организмге улы әсер етіп уландыруы гемоглобиннің көміртегі тотығымен СО көп жағынан өте ұқсас және ол тотықтың оттегімен салыстырғанда 300 еседей активті болуына байланысты.Осының нәтижесінде ол эритроцитпен кездескен кезде оның құрамындағы оксигемоглобиннен оттегін ығыстырып шығарады да, карбоксигемоглобин түзеді. Бұл реакция қайтымды. Иіс тиіп уланған адамды таза ауаға шығарған жағдайда көміртегінің тотығы СО ығыстырылып шығарылады да, гемоглобин қайтадан әрекеттесіп, оксигемоглобин түзеді. Дәріс 3. Нуклеин қышқылдары |
